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万見
- PDB-1ih8: NH3-dependent NAD+ Synthetase from Bacillus subtilis Complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ih8
タイトルNH3-dependent NAD+ Synthetase from Bacillus subtilis Complexed with AMP-CPP and Mg2+ ions.
要素NH(3)-DEPENDENT NAD(+) synthetase
キーワードLIGASE / amidotransferase / ATP pyrophosphatase / active-site loops
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ synthase / NAD+ synthase activity / NAD+ synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminase activity / NAD biosynthetic process / sporulation resulting in formation of a cellular spore / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NH(3)-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / NH(3)-dependent NAD(+) synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Devedjiev, Y. / Symersky, J. / Singh, R. / Jedrzejas, M. / Brouillette, C. / Brouillette, W. / Muccio, D. / Chattopadhyay, D. / DeLucas, L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Stabilization of active-site loops in NH3-dependent NAD+ synthetase from Bacillus subtilis.
著者: Devedjiev, Y. / Symersky, J. / Singh, R. / Jedrzejas, M. / Brouillette, C. / Brouillette, W. / Muccio, D. / Chattopadhyay, D. / DeLucas, L.
履歴
登録2001年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NH(3)-DEPENDENT NAD(+) synthetase
B: NH(3)-DEPENDENT NAD(+) synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1866
ポリマ－60,6082
非ポリマー5784
水10,629590
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6430 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area21450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.599, 85.411, 60.253
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a homodimer consisting of chains A and B in the same asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 NH(3)-DEPENDENT NAD(+) synthetase / NAD(+) SYNTHETASE


分子量: 30303.994 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: OutB / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DH3) plysS
参照: UniProt: P08164, NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-APC / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / α,β-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 590 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: VAPOR DIFFUSION IN MICROSEEDED HANGING DROPS. 20-26% PEG400, 0.05 M HEPES SODIUM SALT, PH=7.5, 0.1 M MAGNESIUM CHLORIDE, 0.002 M AMP-CPP., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMHEPES-Na1drop
220 mg/mlprotein1drop
320-26 %(v/v)PEG4001reservoir
450 mMHEPES-Na1reservoir
50.1 M1reservoirMgCl2
62 mMAMP-CPP1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE DIP100 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月27日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 112884 / Num. obs: 38796 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -10 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 10.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Mean I/σ(I) obs: 7.6 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 112884
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 1NSY

1nsy


解像度: 1.9→29.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 346000.4 / Data cutoff high rms absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1.36 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Subunit A has all 271 residues and methyleneadenosine triphosphate. In the subunit B, residues 1083-1086, 1205-1224, and methyleneadenosine triphosphate are disordered and not included in the model.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1900 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
all0.175 38796 --
obs0.167 37901 96.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.29 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å20 Å21.46 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---1.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.18 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4072 0 34 590 4696
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.171.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it32.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 202 5.5 %
Rwork0.175 3442 -
obs-2102 92.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2AMPCPP.PARAMPROTEIN.LINK
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMAMPCPP.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 15.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.244 / % reflection Rfree: 5.5 % / Rfactor Rwork: 0.175

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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