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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1igw | |||||||||
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タイトル | Crystal Structure of the Isocitrate Lyase from the A219C mutant of Escherichia coli | |||||||||
要素 | Isocitrate lyase | |||||||||
キーワード | LYASE / BETA BARREL | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 isocitrate lyase / cation binding / isocitrate lyase activity / glyoxylate cycle / tricarboxylic acid cycle / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Britton, K.L. / Abeysinghe, I.S.B. / Baker, P.J. / Barynin, V. / Diehl, P. / Langridge, S.J. / McFadden, B.A. / Sedelnikova, S.E. / Stillman, T.J. / Weeradechapon, K. / Rice, D.W. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001 タイトル: The structure and domain organization of Escherichia coli isocitrate lyase. 著者: Britton, K.L. / Abeysinghe, I.S. / Baker, P.J. / Barynin, V. / Diehl, P. / Langridge, S.J. / McFadden, B.A. / Sedelnikova, S.E. / Stillman, T.J. / Weeradechapon, K. / Rice, D.W. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991 タイトル: Use of Chemical Modification in the Crystallization of Isocitrate Lyase from Escherichia coli 著者: Abeysinghe, S.I. / Baker, P.J. / Rice, D.W. / Rodgers, H.F. / Stillman, T.J. / Ko, Y.H. / McFadden, B.A. / Nimmo, H.G. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1igw.cif.gz | 340.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1igw.ent.gz | 274.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1igw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1igw_validation.pdf.gz | 474 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1igw_full_validation.pdf.gz | 517.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1igw_validation.xml.gz | 70.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1igw_validation.cif.gz | 98.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/1igw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ig/1igw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The given tetramer defines the biological assembly |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47598.395 Da / 分子数: 4 / 変異: A219C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: aceA / プラスミド: pICL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JE10 / 参照: UniProt: P0A9G6, isocitrate lyase #2: 化合物 | ChemComp-HG / #3: 化合物 | ChemComp-MG / #4: 化合物 | ChemComp-PYR / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.21 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: MEPEG 2000, magnesium chloride, ethyl mercury thiosalicylate, HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.92 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月19日 / 詳細: mirrors |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.92 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→33.3 Å / Num. all: 188246 / Num. obs: 96329 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.051 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Num. unique all: 6893 / % possible all: 91.3 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 188246 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 91.3 % / Num. unique obs: 6893 / Num. measured obs: 13435 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→15 Å / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 31 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→15 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.1 Å / Rfactor obs: 0.184 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 31 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.297 / Rfactor obs: 0.234 |