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- PDB-1if0: PSEUDO-ATOMIC MODEL OF BACTERIOPHAGE HK97 PROCAPSID (PROHEAD II) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1if0
タイトルPSEUDO-ATOMIC MODEL OF BACTERIOPHAGE HK97 PROCAPSID (PROHEAD II)
要素PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
キーワードVIRUS / Bacteriophage / Capsid / cryoEM / Pseudo-atomic model. / Icosahedral virus
機能・相同性: / Phage capsid / Phage capsid family / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage HK97 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å
データ登録者Conway, J.F. / Wikoff, W.R. / Cheng, N. / Duda, R.L. / Hendrix, R.W. / Johnson, J.E. / Steven, A.C.
引用
ジャーナル: Science / 年: 2001
タイトル: Virus maturation involving large subunit rotations and local refolding.
著者: J F Conway / W R Wikoff / N Cheng / R L Duda / R W Hendrix / J E Johnson / A C Steven /
要旨: Large-scale conformational changes transform viral precursors into infectious virions. The structure of bacteriophage HK97 capsid, Head-II, was recently solved by crystallography, revealing a ...Large-scale conformational changes transform viral precursors into infectious virions. The structure of bacteriophage HK97 capsid, Head-II, was recently solved by crystallography, revealing a catenated cross-linked topology. We have visualized its precursor, Prohead-II, by cryoelectron microscopy and modeled the conformational change by appropriately adapting Head-II. Rigid-body rotations ( approximately 40 degrees) cause switching to an entirely different set of interactions; in addition, two motifs undergo refolding. These changes stabilize the capsid by increasing the surface area buried at interfaces and bringing the cross-link-forming residues, initially approximately 40 angstroms apart, close together. The inner surface of Prohead-II is negatively charged, suggesting that the transition is triggered electrostatically by DNA packaging.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2000
タイトル: Topologically Linked Protein Rings in the Bacteriophage HK97 Capsid
著者: Wikoff, W.R. / Liljas, L. / Duda, R.L. / Tsuruta, H. / Hendrix, R.W. / Johnson, J.E.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Proteolytic and Conformational Control of Virus Capsid Maturation: The Bacteriophage HK97 System
著者: Conway, J.F. / Duda, R.L. / Cheng, N. / Hendrix, R.W. / Steven, A.C.
履歴
登録2001年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _cell.angle_alpha / _cell.angle_beta / _cell.angle_gamma / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
B: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
C: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
D: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
E: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
F: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
G: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,9587
ポリマ－197,9587
非ポリマー00
水00
1
A: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
B: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
C: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
D: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
E: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
F: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
G: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,877,495420
ポリマ－11,877,495420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
B: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
C: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
D: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
E: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
F: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
G: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 990 kDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)989,79135
ポリマ－989,79135
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
B: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
C: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
D: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
E: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
F: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
G: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5)
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.19 MDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,187,75042
ポリマ－1,187,75042
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN GP5) / BACTERIOPHAGE HK97 CAPSID PROTEIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 28279.750 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage HK97 (ファージ)
属: Lambda-like viruses / プラスミド: PT7-5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PT7-HD2.9B / 参照: UniProt: P49861

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BACTERIOPHAGE HK97 PROCAPSID (PROHEAD II) / タイプ: VIRUS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM
画像スキャンScanner model: ZEISS SCAI

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解析

粒子像の選択選択した粒子像数: 2939
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 12 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 981
詳細: IMAGE RECONSTRUCTION INCLUDING CONTRAST TRANSFER CORRECTION, WAS DONE AS DESCRIBED IN T.S.Baker & R.H.Cheng, J.Struct.Biol. 116, 120-130 (1996) and J.F.Conway & A.C.Steven, J.Struct.Biol. ...詳細: IMAGE RECONSTRUCTION INCLUDING CONTRAST TRANSFER CORRECTION, WAS DONE AS DESCRIBED IN T.S.Baker & R.H.Cheng, J.Struct.Biol. 116, 120-130 (1996) and J.F.Conway & A.C.Steven, J.Struct.Biol. 128, 106 (1999). Nine focal pairs were analyzed, yielding 2939 particles, of which 981 were included in the final map. This map was calculated to 12 Angstroms, its resolution as assessed by Fourier Ring Correlation (cutoff 2 sigma), as calculated between reprojections of two maps from half data sets.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化最高解像度: 12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1792 0 0 0 1792
精密化
*PLUS
最高解像度: 12 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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