The submitted conformer models are the 20 structures with the lowest energy.
代表モデル
モデル #4
closest to the average
-
要素
#1: タンパク質・ペプチド
PROTEINTIA
分子量: 2399.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was chemically synthesized. This sequence occurs naturally in Conus tulipa (fish-hunting cone snail). 参照: UniProt: P58811
-
実験情報
-
実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
2D NOESY
1
2
1
DQF-COSY
1
3
1
E-COSY
-
試料調製
詳細
内容: 2 mM TIA / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態
pH: 3.5 / 圧: ambient / 温度: 285 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
-
NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Bruker ARX
Bruker
ARX
500
1
Bruker AVANCE
Bruker
AVANCE
750
2
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
XwinNMR
2.6
Bruker
collection
Felix
230
BiosymTechnologies
データ解析
X-PLOR
3.851
Brunger
構造決定
X-PLOR
3.851
Brunger
精密化
精密化
手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on 213 distance restraints derived from 17 intra-residue, 93 sequential, 67 medium and 36 long range NOEs, 7 dihedral and 19 alpha H chemical shift restraints.
代表構造
選択基準: closest to the average
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: The submitted conformer models are the 20 structures with the lowest energy. 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20