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- PDB-1icx: CRYSTAL STRUCTURE OF PATHOGENESIS-RELATED PROTEIN LLPR10.1A FROM ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1icx
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF PATHOGENESIS-RELATED PROTEIN LLPR10.1A FROM YELLOW LUPINE
要素PROTEIN LLR18A
キーワードALLERGEN / 7-stranded beta sheet / C-terminal helix
機能・相同性
機能・相同性情報


cytokinin binding / melatonin binding / abscisic acid binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / abscisic acid-activated signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / RNA nuclease activity / defense response / signaling receptor activity / calcium ion binding ...cytokinin binding / melatonin binding / abscisic acid binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / abscisic acid-activated signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / RNA nuclease activity / defense response / signaling receptor activity / calcium ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pathogenesis-related proteins Bet v I family signature. / Bet v I type allergen / Bet v I/Major latex protein / Pathogenesis-related protein Bet v 1 family / : / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Lupinus luteus (キバナノハウチワマメ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Biesiadka, J. / Bujacz, G. / Sikorski, M.M. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of two homologous pathogenesis-related proteins from yellow lupine.
著者: Biesiadka, J. / Bujacz, G. / Sikorski, M.M. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Structure Determination of Lupinus luteus PR10 Protein
著者: Biesiadka, J. / Sikorski, M.M. / Bujacz, G. / Jaskolski, M.
#2: ジャーナル: Plant Sci. / 年: 1999
タイトル: Expression of Genes Encoding PR10 Class Pathogenesis-Related Proteins is Inhibited in Yellow Lupine Root Nodules
著者: Sikorski, M.M. / Biesiadka, J. / Kasperska, A.E. / Kopcinska, J. / Lotocka, B. / Golinowski, W. / Legocki, A.B.
#3: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: X-ray and NMR Structure of Bet v 1, the Origin of Birch Pollen Allergy
著者: Gajhede, M. / Osmark, P. / Poulsen, F.M. / Ipsen, H. / Larsen, J.N. / Joost van Neerven, R.J. / Schou, C. / Lowenstein, H. / Spangfort, M.D.
履歴
登録2001年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN LLR18A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7491
ポリマ－16,7491
非ポリマー00
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.973, 56.617, 61.755
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN LLR18A / LLPR10.1A


分子量: 16748.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lupinus luteus (キバナノハウチワマメ)
プラスミド: PET3A-LLPR10.1A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P52778
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.8 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulfate, TRIS, sucrose laureate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.375 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月17日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.375 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→19.35 Å / Num. obs: 9446 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.46 % / Biso Wilson estimate: 12.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 25.73
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Mean I/σ(I) obs: 8.46 / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / 冗長度: 9.5 % / Num. measured all: 89375 / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.07 Å / % possible obs: 96.8 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Mean I/σ(I) obs: 8.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BTV

1btv


解像度: 1.95→12 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: RESIDUES ASP 60, GLN 133, LYS 135, PHE 136 REFINED AS ALANINES BECAUSE OF POOR SIDE-CHAIN ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 930 10 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 9307 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.41 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1166 0 0 104 1270
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.061.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.432.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 172 11.5 %
Rwork0.212 1318 -
obs--98.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 12 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.196 / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.19
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.285 / Rfactor Rwork: 0.212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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