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万見
- PDB-1ibs: PHOSPHORIBOSYLDIPHOSPHATE SYNTHETASE IN COMPLEX WITH CADMIUM IONS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ibs
タイトルPHOSPHORIBOSYLDIPHOSPHATE SYNTHETASE IN COMPLEX WITH CADMIUM IONS
要素RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE
キーワードTRANSFERASE / Open alpha beta structure / Domain duplication / Phosphoribosyltransferase type I fold
機能・相同性
機能・相同性情報


ribose phosphate diphosphokinase complex / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / ribose-phosphate diphosphokinase / ribose phosphate diphosphokinase activity / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / kinase activity / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase, conserved site / Phosphoribosyl pyrophosphate synthase signature. / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, bacterial-type / Phosphoribosyl synthetase-associated domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, N-terminal domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyltransferase-like ...Phosphoribosyl pyrophosphate synthetase, conserved site / Phosphoribosyl pyrophosphate synthase signature. / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, bacterial-type / Phosphoribosyl synthetase-associated domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase / Ribose-phosphate pyrophosphokinase, N-terminal domain / N-terminal domain of ribose phosphate pyrophosphokinase / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHYL PHOSPHONIC ACID ADENOSINE ESTER / : / Ribose-phosphate pyrophosphokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Eriksen, T.A. / Kadziola, A. / Larsen, S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: Binding of cations in Bacillus subtilis phosphoribosyldiphosphate synthetase and their role in catalysis.
著者: Eriksen, T.A. / Kadziola, A. / Larsen, S.
履歴
登録2001年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE
B: RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,34512
ポリマ－69,8202
非ポリマー1,52410
水84747
1
A: RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE
B: RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE
ヘテロ分子

A: RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE
B: RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE
ヘテロ分子

A: RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE
B: RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,03536
ポリマ－209,4616
非ポリマー4,57330
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area33130 Å2
ΔGint-364 kcal/mol
Surface area57320 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)115.600, 115.600, 107.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細The biological assembly is a homohexamer with 32 point group symmetry

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要素

#1: タンパク質 RIBOSE-PHOSPHATE PYROPHOSPHOKINASE / PHOSPHORIBOSYLDIPHOSPHATE SYNTHETASE


分子量: 34910.223 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: PRS / プラスミド: PAB600 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HO773, IV / 参照: UniProt: P14193, ribose-phosphate diphosphokinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 化合物 ChemComp-ABM / METHYL PHOSPHONIC ACID ADENOSINE ESTER / ALPHA-METHYLENE ADENOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 345.248 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N5O6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: sodium phosphate, alpha, beta methylene ATP, ADP, magnesium chloride, ribose-5-phosphate, ammonium sulfate, TrisHCl, PEG 400. Crystal was soaked in cadmium chloride in phosphate free ...詳細: sodium phosphate, alpha, beta methylene ATP, ADP, magnesium chloride, ribose-5-phosphate, ammonium sulfate, TrisHCl, PEG 400. Crystal was soaked in cadmium chloride in phosphate free conditions, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
詳細: Bentsen, A.K., (1996) Proteins 24. 238.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
17.7 mg/mlprotein1drop
21.8 mMmATP1drop
32 mMADP1drop
44.4 mMRib-5-P1drop
59.8 mM1dropMg2SO4
650 mMNaPi1droppH7.5
70.5 %beta-octylglucoside1drop
80.1 MTris-HCl1reservoirpH7.5
92.0 Mammonium sulfate1reservoir
102.0 %(v/v)PEG4001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 274 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月1日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 20019 / Num. obs: 19806 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 39.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル解像度: 2.8→3 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / % possible all: 96.2
反射
*PLUS
% possible obs: 98 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.2 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.273 1996 random
Rwork0.2 --
all0.2 19806 -
obs0.2 19806 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4597 0 70 47 4714
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.103
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.137
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.948
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.137

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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