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万見
- PDB-1ias: CYTOPLASMIC DOMAIN OF UNPHOSPHORYLATED TYPE I TGF-BETA RECEPTOR C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ias
タイトルCYTOPLASMIC DOMAIN OF UNPHOSPHORYLATED TYPE I TGF-BETA RECEPTOR CRYSTALLIZED WITHOUT FKBP12
要素TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
キーワードTRANSFERASE / kinase / TGF-beta receptor / GS region
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity ...extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / vascular endothelial cell proliferation / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / trophoblast cell migration / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / ventricular compact myocardium morphogenesis / positive regulation of extracellular matrix assembly / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / positive regulation of tight junction disassembly / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / transforming growth factor beta receptor activity, type I / positive regulation of vasculature development / neuron fate commitment / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / regulation of epithelial to mesenchymal transition / type II transforming growth factor beta receptor binding / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / activin binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / germ cell migration / filopodium assembly / coronary artery morphogenesis / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / response to cholesterol / I-SMAD binding / transforming growth factor beta binding / collagen fibril organization / negative regulation of chondrocyte differentiation / lens development in camera-type eye / endothelial cell activation / positive regulation of filopodium assembly / anterior/posterior pattern specification / artery morphogenesis / skeletal system morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / SMAD binding / negative regulation of endothelial cell proliferation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / roof of mouth development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blastocyst development / epithelial to mesenchymal transition / regulation of protein ubiquitination / bicellular tight junction / endothelial cell migration / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of stress fiber assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of endothelial cell proliferation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of cell migration / thymus development / positive regulation of apoptotic signaling pathway / skeletal system development / post-embryonic development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cell motility / kidney development / wound healing / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to growth factor stimulus / male gonad development / UCH proteinases / nervous system development / regulation of gene expression / heart development / positive regulation of cell growth / in utero embryonic development / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Ub-specific processing proteases / protein kinase activity / regulation of cell cycle / endosome / intracellular signal transduction / cilium / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TGF-beta receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Huse, M. / Muir, T.W. / Chen, Y.-G. / Kuriyan, J. / Massague, J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: The TGF beta receptor activation process: an inhibitor- to substrate-binding switch.
著者: Huse, M. / Muir, T.W. / Xu, L. / Chen, Y.G. / Kuriyan, J. / Massague, J.
履歴
登録2001年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
B: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
C: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
D: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
E: TGF-BETA RECEPTOR TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,04420
ポリマ－194,6035
非ポリマー1,44115
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)172.560, 251.617, 140.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
TGF-BETA RECEPTOR TYPE I


分子量: 38920.641 Da / 分子数: 5 / 断片: CYTOPLASMIC DOMAIN (RESIDUES 162-503) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P36897, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.54 %
解説: While TbR-I does crystallize in the absence of FKBP12, the crystals diffract poorly and are difficult to handle. To circumvent this problem, we sought high affinity, small molecule inhibitors ...解説: While TbR-I does crystallize in the absence of FKBP12, the crystals diffract poorly and are difficult to handle. To circumvent this problem, we sought high affinity, small molecule inhibitors that might stabilize TbR-I and thereby allow growth of better crystals. High affinity inhibitors of this class of kinases are not widely available in the public domain. We were provided with a quinazoline derivative that specifically inhibits TbR-I with an IC50 significantly less than 10mM (NPC-30345, proprietary to Scios, Inc., a company not affiliated with any of the authors). Addition of NPC-30345 allows the TbR-I crystals to grow larger and to diffract X-rays to moderate resolution using synchrotron sources. It is not possible to build a detailed molecular model for the inhibitor at the resolution of the analysis without knowledge of its precise chemical structure, which is proprietary to Scios, Inc. As such, we have not included a model for the inhibitor in the refinement. Electron density maps calculated using structure factors (deposited) and the model allow visualization of density for the inhibitor.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 100 mM MES pH 5.8, 2.4 M ammonium sulfate, 10 % glycerol v/v, 150 mM NaCl, 1 mM NPC-30345, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 70 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 / PH range low: 5.8 / PH range high: 5.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMMES1reservoir
21.95-2.05 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.948 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年1月27日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 66462 / Num. obs: 59616 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 57.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.9→30 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.312 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 2677 / Rsym value: 0.312 / % possible all: 61
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TGF-beta receptor from TGF-beta receptor/FKBP12 structure

解像度: 2.9→30 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 5833 -10 % randomly selected
Rwork0.255 ---
all0.255 57436 --
obs0.255 51603 85.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 68.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--23.53 Å20 Å20 Å2
2--32.62 Å20 Å2
3----9.09 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.78 Å0.65 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13106 0 75 0 13181
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 68.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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