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- PDB-1ia0: KIF1A HEAD-MICROTUBULE COMPLEX STRUCTURE IN ATP-FORM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ia0
タイトルKIF1A HEAD-MICROTUBULE COMPLEX STRUCTURE IN ATP-FORM
要素
  • KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1A
  • TUBULIN ALPHA CHAIN
  • TUBULIN BETA CHAIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / tubulin / microtubule / KIF1A / FITTING OF X-RAY STRUCTURES INTO CRYO-EM RECONSTRUCTIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


anterograde synaptic vesicle transport / neuronal dense core vesicle membrane / plus-end-directed kinesin ATPase / dense core granule cytoskeletal transport / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of dendritic spine development / regulation of dendritic spine morphogenesis / MHC class II antigen presentation / plus-end-directed microtubule motor activity ...anterograde synaptic vesicle transport / neuronal dense core vesicle membrane / plus-end-directed kinesin ATPase / dense core granule cytoskeletal transport / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of dendritic spine development / regulation of dendritic spine morphogenesis / MHC class II antigen presentation / plus-end-directed microtubule motor activity / motile cilium / neuronal dense core vesicle / axon cytoplasm / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / mitotic cell cycle / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / neuron projection / hydrolase activity / neuronal cell body / GTPase activity / synapse / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Kinesin-like KIF1-type / Kinesin protein 1B / Kinesin-like / Kinesin protein / Kinesin-associated / Kinesin-associated / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. ...: / : / Kinesin-like KIF1-type / Kinesin protein 1B / Kinesin-like / Kinesin protein / Kinesin-associated / Kinesin-associated / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / SMAD/FHA domain superfamily / PH domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / TAXOTERE / Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / Kinesin-like protein KIF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15 Å
データ登録者Kikkawa, M. / Sablin, E.P. / Okada, Y. / Yajima, H. / Fletterick, R.J. / Hirokawa, N.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Switch-based mechanism of kinesin motors.
著者: M Kikkawa / E P Sablin / Y Okada / H Yajima / R J Fletterick / N Hirokawa /
要旨: Kinesin motors are specialized enzymes that use hydrolysis of ATP to generate force and movement along their cellular tracks, the microtubules. Although numerous biochemical and biophysical studies ...Kinesin motors are specialized enzymes that use hydrolysis of ATP to generate force and movement along their cellular tracks, the microtubules. Although numerous biochemical and biophysical studies have accumulated much data that link microtubule-assisted ATP hydrolysis to kinesin motion, the structural view of kinesin movement remains unclear. This study of the monomeric kinesin motor KIF1A combines X-ray crystallography and cryo-electron microscopy, and allows analysis of force-generating conformational changes at atomic resolution. The motor is revealed in its two functionally critical states-complexed with ADP and with a non-hydrolysable analogue of ATP. The conformational change observed between the ADP-bound and the ATP-like structures of the KIF1A catalytic core is modular, extends to all kinesins and is similar to the conformational change used by myosin motors and G proteins. Docking of the ADP-bound and ATP-like crystallographic models of KIF1A into the corresponding cryo-electron microscopy maps suggests a rationale for the plus-end directional bias associated with the kinesin catalytic core.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: 15 Angstrom Resolution Model of the Monomeric Kinesin Motor, KIF1A
著者: Kikkawa, M. / Okada, Y. / Hirokawa, N.
履歴
登録2001年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年4月27日Group: Other
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.details
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE COMPLEX PARTICLE HAS A HELICAL SYMMETRY WITH 15 PROTOFILAMENTS.
Remark 350GENERATING THE BIOMOLECULE COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY ...GENERATING THE BIOMOLECULE COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS GIVEN BELOW. BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN. LET P(0,0) = COORDINATES OF ANY ATOM AS LISTED IN ENTRY 1. BIOMT1 1 0.914728 -0.404068 0.000000 0.000000 BIOMT2 1 0.404068 0.914728 0.000000 0.000000 BIOMT3 1 0.000000 0.000000 1.000000 10.592334 APPLY FOLLOWING OPERATOR REPETITIVELY TO GENERATE SHALLOW HELIX. P(N+1,0) = BIOMT 1 * P(N,0) 2. BIOMT1 2 0.999042 0.043771 0.000000 0.000000 BIOMT2 2 -0.043771 0.999042 0.000000 0.000000 BIOMT3 2 0.000000 0.000000 1.000000 79.442509 THEN APPLY FOLLOWING OPERATOR REPETITIVELY TO GENERATE WHOLE KIF1A-MICROTUBULE COMPLEX. P(N,M+1) = BIOMT 2 * P(N,M)

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUBULIN ALPHA CHAIN
B: TUBULIN BETA CHAIN
K: KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,6368
ポリマ－144,3323
非ポリマー2,3045
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABK

#1: タンパク質 TUBULIN ALPHA CHAIN


分子量: 50121.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02550
#2: タンパク質 TUBULIN BETA CHAIN


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P02554
#3: タンパク質 KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1A


分子量: 44302.855 Da / 分子数: 1 / Fragment: MOTOR DOMAIN / Mutation: P202A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: KIF1A / プラスミド: PET21B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P33173

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非ポリマー , 5種, 5分子

#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-TXL / TAXOTERE / ドセタキセル


分子量: 807.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C43H53NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: KIF1A HEAD DECORATED MICROTUBULE / タイプ: COMPLEX
詳細: TUBULIN WAS POLYMERIZED IN PEM BUFFER (PIPES 100 MM, PH 6.8, EGTA 1 MM, MGCL2, GTP 1MM, PACLITAXEL 10 MICRO M, 5% DMSO ) FOR 2 HRS AT 37C. A DROP OF THE POLYMERIZED MICROTUBULE WAS PLACED ON ...詳細: TUBULIN WAS POLYMERIZED IN PEM BUFFER (PIPES 100 MM, PH 6.8, EGTA 1 MM, MGCL2, GTP 1MM, PACLITAXEL 10 MICRO M, 5% DMSO ) FOR 2 HRS AT 37C. A DROP OF THE POLYMERIZED MICROTUBULE WAS PLACED ON THE HOLEY CARBON FILM ON THE EM-GRID AND LEFT FOR 10 S IN THE HUMID CHAMBER. THE MICROTUBULE SOLUTION WAS THEN ABSORBED BY FILTER PAPER, AND A DROP OF THE C351 SOLUTION (0.2 MG/ML) IN THE ASSAY BUFFER (IMIDAZOLE 50 MM, MG-ACETATE 5 MM, EGTA 1 MM, K-ACETATE 50 MM, DTT 10 MM, PACLITAXEL 10 MICRO M) WAS PUT ON THE GRID. IMMEDIATELY AFTER THE ABSORPTION OF THE DROP, THE GRID WAS PLUNGED INTO LIQUID ETHANE (-185C). THE SAMPLE CONSISTS OF A KIF1A-DECORATED MICROTUBULE. THE EXPERIMENT DESCRIBES A MICROTUBULE-RELATED PROCESS.
緩衝液名称: buf1 / pH: 7.4
詳細: IMIDAZOLE 50 MM, MG-ACETATE 5 MM, EGTA 1 MM, K-ACETATE 50 MM, DTT 10 MM, PACLITAXEL 10 MICRO M
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結詳細: PLUNGED INTO ETHANE
結晶化温度: 296 K / 手法: polymerization of the microtubule / pH: 6.8
詳細: pH 6.8, polymerization of the microtubule, temperature 296K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2010F / 日付: 1998年7月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 40000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1700 nm / Cs: 3.3 mm
試料ホルダ温度: 110 K / 傾斜角・最大: 2 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 130

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解析

3次元再構成解像度: 15 Å / 粒子像の数: 37000 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.5 Å
詳細: THREE-DIMENSIONAL RECONSTRUCTION METHOD: FOURIER-BESSEL-TRANSFORM (DEROSIER AND MOORE, 1970 J.MOL.BIOL. 52, 355-369; BEROUKHIM AND UNWIN, 1997 ULTRAMICROSCOPY 70, 57-81). Software used: MRC ...詳細: THREE-DIMENSIONAL RECONSTRUCTION METHOD: FOURIER-BESSEL-TRANSFORM (DEROSIER AND MOORE, 1970 J.MOL.BIOL. 52, 355-369; BEROUKHIM AND UNWIN, 1997 ULTRAMICROSCOPY 70, 57-81). Software used: MRC PROGRAMS. EFFECTIVE RESOLUTION OF THE RECONSTRUCTION: THE RESOLUTION OF THE FINAL RECONSTRUCTED DENSITY WAS DETERMINED TO BE AT LEAST 15 ANGSTROMS, AS MEASURED BY RANDOMLY SPLITTING THE PARTICLES INTO TWO SETS AND CALCULATING THE FOURIER SHELL CORRELATIONS BETWEEN THE TWO INDEPENDENT SET. (HEEL, 1987, ULTRAMICROSCOPY 21, 95-100). 1IA0 is an atomic model of KIF1A head-microtubule complex, which contains KIF1A, alpha-tubulin, and beta-tubulin. Since alpha- and beta-tubulin were indistinguishable at 15A resolution, the assignment of alpha- and beta-tubulin was arbitrary when 1IA0 was deposited. Authors state that they were aware of the limitation and didn't mention about the assignment of alpha- and beta-tubulin in the relevant 2001 Nature paper. Therefore, the main conclusions in the paper are still hold true. However, subsequently the assignment of alpha- and beta-tubulin turned out to be wrong and should be swapped. For the correct assignment and better structures, please use 2HXF. This is based on higher resolution (10 ) structure, which was published in EMBO J. 2006. 25:4187-4194.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: MAXIMUM CORRELATION / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY REFINEMENT
原子モデル構築PDB-ID: 1TUB

1tub


Accession code: 1TUB / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 15 Å
詳細: 1IA0 is a atomic model of KIF1A head-microtubule complex, which contains KIF1A, alpha-tubulin, and beta-tubulin. Since alpha- and beta-tubulin were indistinguishable at 15A resolution, the ...詳細: 1IA0 is a atomic model of KIF1A head-microtubule complex, which contains KIF1A, alpha-tubulin, and beta-tubulin. Since alpha- and beta-tubulin were indistinguishable at 15A resolution, the assignment of alpha- and beta-tubulin was arbitrary when 1IA0 was deposited. Authors state that they were aware of the limitation and didn't mention about the assignment of alpha- and beta-tubulin in the relevant 2001 Nature paper. Therefore, the main conclusions in the paper are still hold true. However, subsequently the assignment of alpha- and beta-tubulin turned out to be wrong and should be swapped. For the correct assignment and better structures, please use 2HXF. This is based on higher resolution (10 angstrom) structure, which was published in EMBO J. 2006. 25:4187-4194.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9373 0 150 0 9523

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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