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- PDB-1i9b: X-RAY STRUCTURE OF ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN (ACHBP) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i9b
タイトルX-RAY STRUCTURE OF ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN (ACHBP)
要素ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
キーワードLIGAND BINDING PROTEIN / pentamer / igg fold
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic cleft / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / transmembrane signaling receptor activity / synapse / membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Distorted Sandwich / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholine-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lymnaea stagnalis (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Brejc, K. / van Dijk, W.J. / Klaassen, R. / Schuurmans, M. / van der Oost, J. / Smit, A.B. / Sixma, T.K.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of an ACh-binding protein reveals the ligand-binding domain of nicotinic receptors.
著者: Brejc, K. / van Dijk, W.J. / Klaassen, R.V. / Schuurmans, M. / van Der Oost, J. / Smit, A.B. / Sixma, T.K.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: A glia-derived acetylcholine-binding protein that modulates synaptic transmission
著者: Smit, A.B. / Syed, N.I. / Schaap, D. / van Minnen, J. / Klumperman, J. / Kits, K.S. / Lodder, H. / van der Schors, R.C. / van Elk, R. / Sorgedrager, B. / Brejc, K. / Sixma, T.K. / Geraerts, W.P.M.
履歴
登録2001年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE SEQUENCE FOR THE PROTEIN IS NOT YET DEPOSITED IN THE SEQUENCE DATABASE. THE EXPRESSED ...SEQUENCE THE SEQUENCE FOR THE PROTEIN IS NOT YET DEPOSITED IN THE SEQUENCE DATABASE. THE EXPRESSED PROTEIN HAS A MUATAION AT RESIDUE 1: L1F. RESIDUES -6 TO 0 (EAEAYVE) ARE CLONING ARTIFACTS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
B: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
C: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
D: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
E: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,95418
ポリマ－123,4425
非ポリマー1,51213
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16070 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area42550 Å2
手法PISA
2
A: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
B: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
C: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
D: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
E: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
ヘテロ分子

A: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
B: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
C: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
D: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
E: ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,90836
ポリマ－246,88310
非ポリマー3,02426
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area35990 Å2
ΔGint-221 kcal/mol
Surface area81680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.660, 141.660, 120.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-310-

CA

-
要素

#1: タンパク質
ACETYLCHOLINE BINDING PROTEIN / ACHBP


分子量: 24688.342 Da / 分子数: 5 / 変異: L1F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lymnaea stagnalis (無脊椎動物) / プラスミド: PPIC9 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS 115 / 参照: UniProt: P58154
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, CALCIUM CHLORIDE, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
211.5 %(w/v)PEG40001reservoir
3100 mMHEPES1reservoir
4150 mM1reservoirCaCl2
50.02 %(w/v)1reservoirNaN3

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.943 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→44 Å / Num. all: 34483 / Num. obs: 34483 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 57.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 27.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.674 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high rms absF: 2515375.59 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 1558 4.6 %SHELLS
Rwork0.26 ---
obs0.26 33535 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.86 Å2 / ksol: 0.321 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.49 Å20 Å20 Å2
2--5.49 Å20 Å2
3----10.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.69 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8195 0 85 19 8299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.432.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 244 4.5 %
Rwork0.4 5183 -
obs--97 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4hep_xplor_par.txt
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.6 % / Rfactor obs: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 61.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.434 / % reflection Rfree: 4.5 % / Rfactor Rwork: 0.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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