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- PDB-1i92: STRUCTURAL BASIS OF THE NHERF PDZ1-CFTR INTERACTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i92
タイトルSTRUCTURAL BASIS OF THE NHERF PDZ1-CFTR INTERACTION
要素NA+/H+ EXCHANGE REGULATORY CO-FACTOR
キーワードSIGNALING PROTEIN / PDZ / CFTR / NHERF / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport / type 2 metabotropic glutamate receptor binding / glutathione transport / dopamine receptor binding / renal phosphate ion absorption / import across plasma membrane / gamma-aminobutyric acid transmembrane transporter activity / gamma-aminobutyric acid import / cerebrospinal fluid circulation ...regulation of renal phosphate excretion / renal sodium ion transport / type 2 metabotropic glutamate receptor binding / glutathione transport / dopamine receptor binding / renal phosphate ion absorption / import across plasma membrane / gamma-aminobutyric acid transmembrane transporter activity / gamma-aminobutyric acid import / cerebrospinal fluid circulation / negative regulation of sodium ion transport / microvillus assembly / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / bile acid secretion / positive regulation of monoatomic ion transmembrane transport / regulation of protein kinase activity / channel activator activity / stereocilium tip / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / plasma membrane organization / cilium organization / gland morphogenesis / myosin II binding / growth factor receptor binding / establishment of Golgi localization / intracellular phosphate ion homeostasis / fibroblast migration / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / plasma membrane protein complex / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of fibroblast migration / auditory receptor cell stereocilium organization / chloride channel regulator activity / beta-2 adrenergic receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / nuclear migration / microvillus membrane / regulation of cell size / renal absorption / microvillus / negative regulation of mitotic cell cycle / phosphatase binding / transport across blood-brain barrier / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / protein-membrane adaptor activity / ruffle / sperm midpiece / endomembrane system / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein localization to plasma membrane / morphogenesis of an epithelium / cell periphery / PDZ domain binding / filopodium / sensory perception of sound / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / brush border membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / vesicle / transmembrane transporter binding / apical plasma membrane / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain ...EBP50, C-terminal / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHERF-1/2 / EBP50, C-terminal / : / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Na(+)/H(+) exchange regulatory cofactor NHE-RF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Karthikeyan, S. / Leung, T. / Ladias, J.A.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structural basis of the Na+/H+ exchanger regulatory factor PDZ1 interaction with the carboxyl-terminal region of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator.
著者: Karthikeyan, S. / Leung, T. / Ladias, J.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of the PDZ1 Domain of Human Na+/H+ Exchanger Regulatory Factor Provides Insights into the Mechanism of Carboxyl-terminal Leucine Recognition by Class I PDZ Domains
著者: Karthikeyan, S. / Leung, T. / Birrane, G. / Webster, G. / Ladias, J.A.A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: NHE-RF, A Regulatory Cofactor for NA(+)-H+ Exchange, is a Common Interactor for Merlin and ERM (MERM) Proteins
著者: Murthy, A. / Gonzalez-Agosti, C. / Cordero, E. / Pinney, D. / Candia, C. / Solomon, F. / Gusella, J. / Ramesh, V.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1998
タイトル: Peptide Binding Consensus of the NHE-RF-PDZ1 Domain Matches the C-terminal Sequence of Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator (CFTR)
著者: Wang, S. / W Raab, R. / Schatz, P.J. / Guggino, W.B. / Li, M.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: A C-terminal Motif Found in the Beta2-Adrenergic Receptor, P2Y1 Receptor and Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator Determines Binding to the Na+/H+ Exchanger Regulatory ...タイトル: A C-terminal Motif Found in the Beta2-Adrenergic Receptor, P2Y1 Receptor and Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator Determines Binding to the Na+/H+ Exchanger Regulatory Factor Family of PDZ Proteins
著者: Hall, R.A. / Ostedgaard, L.S. / Premont, R.T. / Blitzer, J.T. / Rahman, N. / Welsh, M.J. / Lefkowitz, R.J.
履歴
登録2001年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NA+/H+ EXCHANGE REGULATORY CO-FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0423
ポリマ－9,9711
非ポリマー712
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.658, 51.658, 66.966
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 NA+/H+ EXCHANGE REGULATORY CO-FACTOR / NHE-RF


分子量: 9971.442 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ1 DOMAIN (RESIDUES 11-94) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NHERF / プラスミド: PGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14745, GenBank: 4502785
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Sodium Acetate, Sodium Chloride, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
118 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium acetate1reservoir
32 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年11月20日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→26.81 Å / Num. all: 11173 / Num. obs: 10950 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 26.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 27.6
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 885 / % possible all: 39.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 110148
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 40 % / Rmerge(I) obs: 0.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1G9O

1g9o


解像度: 1.7→26.81 Å / SU B: 2.994 / SU ML: 0.099 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Maximum Likelihood Refinement, Hydrogens have been added in the riding position, Residues from 81 to 85 refined with 2 conformations
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1065 9.7 %RANDOM
Rwork0.187 ---
all0.21 11173 --
obs0.1909 9885 92.63 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.75 Å20.38 Å20 Å2
2--0.75 Å20 Å2
3----1.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→26.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数700 0 2 57 759
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.021
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0080.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.10.2
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.471.47
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.6342.634
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.3993.399
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.3215.321
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.396 35
Rwork0.28 -
obs-399
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.7 % / Rfactor obs: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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