ジャーナル: Proteins / 年: 2002 タイトル: Solution structures of a 30-residue amino-terminal domain of the carp granulin-1 protein and its amino-terminally truncated 3-30 subfragment: implications for the conformational ...タイトル: Solution structures of a 30-residue amino-terminal domain of the carp granulin-1 protein and its amino-terminally truncated 3-30 subfragment: implications for the conformational stability of the stack of two beta-hairpins. 著者: Vranken, W.F. / James, S. / Bennett, H.P. / Ni, F.
分子量: 2983.312 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINUS (RESIDUES 3-30) / 変異: C15S, C25S / 由来タイプ: 合成 詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED by SOlid phase synthesis. The SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN CYPRINUS CARPIO (CARP). 参照: UniProt: P81013
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実験情報
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実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
2D NOESY
1
2
2
2D NOESY
-
試料調製
詳細
Solution-ID
内容
溶媒系
1
Acetatebuffer
90% H2O/10% D2O
2
Acetatebuffer
100% D2O
試料状態
イオン強度: 0.02 / pH: 5.0 / 圧: 1 atm / 温度: 288 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
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NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Bruker AVANCE
Bruker
AVANCE
500
1
Bruker AVANCE
Bruker
AVANCE
800
2
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
XwinNMR
2.1
Bruker
解析
ARIA
1
Linge
精密化
NMRView
3
Johnson, B.
データ解析
精密化
手法: Semi-automated calculation based on a set of ARIA runs. ソフトェア番号: 1 詳細: No NOE peaks were manually assigned - calculation is based on initial NOE peak lists and chemical shift assignments combined with ambiguous restraints used in ARIA.
代表構造
選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 10