[日本語] English
万見
- PDB-1i8t: STRUCTURE OF UDP-GALACTOPYRANOSE MUTASE FROM E.COLI -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i8t
タイトルSTRUCTURE OF UDP-GALACTOPYRANOSE MUTASE FROM E.COLI
要素UDP-GALACTOPYRANOSE MUTASE
キーワードISOMERASE / Rossmann Fold / FAD / UDP-galactopyranose / mutase / contractase
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-galactopyranose mutase / UDP-galactopyranose mutase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / flavin adenine dinucleotide binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
UDP-galactopyranose mutase / UDP-galactopyranose mutase, C-terminal / UDP-galactopyranose mutase / NAD(P)-binding Rossmann-like domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / UDP-galactopyranose mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sanders, D.A.R. / Staines, A.G. / McMahon, S.A. / McNeil, M.R. / Whitfield, C. / Naismith, J.H.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: UDP-galactopyranose mutase has a novel structure and mechanism.
著者: Sanders, D.A. / Staines, A.G. / McMahon, S.A. / McNeil, M.R. / Whitfield, C. / Naismith, J.H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Molecular Placement of Experimental Electron Density: A Case Study on UDP-Galactopyranose Mutase
著者: Sanders, D.A.R. / McMahon, S.A. / Leonard, G.L. / Naimsith, J.H.
履歴
登録2001年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月4日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.52020年9月2日Group: Derived calculations / Structure summary / カテゴリ: struct / struct_site
Item: _struct.title / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._struct.title / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年2月7日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UDP-GALACTOPYRANOSE MUTASE
B: UDP-GALACTOPYRANOSE MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,6234
ポリマ－86,0522
非ポリマー1,5712
水5,783321
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.642, 98.123, 132.476
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 UDP-GALACTOPYRANOSE MUTASE


分子量: 43025.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37747, UDP-galactopyranose mutase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: PEG 4K, 0.01 mM l-cystein, Hepe, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法
詳細: used macroseeding, Sanders, D.A.R., (2001) Acta Crystallogr., Sect.D, 57, 1415.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-20 %PEG60001drop
2100 mMHEPES1drop
30.01 ML-cysteine1drop
42 mMdithiothreitol1drop
52-3 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11301
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月28日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. all: 28865 / Num. obs: 28288 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.52 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.224 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 93
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % possible obs: 98 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
COMPLEXPROBLEM DISCUSSED IN REFERENCEモデル構築
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
COMPLEXPROBLEM DISCUSSED IN REFERENCE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.245 1474 Random
Rwork0.185 --
all-29091 -
obs-28288 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6084 0 106 321 6511
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.52 Å
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 40 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.51
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る