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- PDB-1i85: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CTLA-4/B7-2 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i85
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CTLA-4/B7-2 COMPLEX
要素
  • CYTOTOXIC T-LYMPHOCYTE-ASSOCIATED PROTEIN 4
  • T LYMPHOCYTE ACTIVATION ANTIGEN CD86
キーワードIMMUNE SYSTEM / Ig V-type domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lymphotoxin A production / protein complex involved in cell adhesion / negative regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / clathrin-coated endocytic vesicle / Co-stimulation by CD28 / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of immunoglobulin production / Co-inhibition by CTLA4 ...positive regulation of lymphotoxin A production / protein complex involved in cell adhesion / negative regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / clathrin-coated endocytic vesicle / Co-stimulation by CD28 / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of immunoglobulin production / Co-inhibition by CTLA4 / negative regulation of B cell proliferation / Interleukin-10 signaling / positive regulation of interleukin-4 production / B cell activation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of T cell proliferation / coreceptor activity / negative regulation of T cell proliferation / T cell costimulation / positive regulation of interleukin-2 production / T cell activation / B cell receptor signaling pathway / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / centriolar satellite / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / signaling receptor activity / T cell receptor signaling pathway / virus receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / immune response / positive regulation of apoptotic process / receptor ligand activity / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD86, IgV domain / Cytotoxic T-lymphocyte antigen 4 / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. ...CD86, IgV domain / Cytotoxic T-lymphocyte antigen 4 / Cytotoxic T-lymphocyte protein 4/CD28 / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytotoxic T-lymphocyte protein 4 / T-lymphocyte activation antigen CD86
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Schwartz, J.-C.D. / Zhang, X. / Fedorov, A.A. / Nathenson, S.G. / Almo, S.C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Structural basis for co-stimulation by the human CTLA-4/B7-2 complex.
著者: Schwartz, J.C. / Zhang, X. / Fedorov, A.A. / Nathenson, S.G. / Almo, S.C.
履歴
登録2001年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T LYMPHOCYTE ACTIVATION ANTIGEN CD86
B: T LYMPHOCYTE ACTIVATION ANTIGEN CD86
C: CYTOTOXIC T-LYMPHOCYTE-ASSOCIATED PROTEIN 4
D: CYTOTOXIC T-LYMPHOCYTE-ASSOCIATED PROTEIN 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7204
ポリマ－52,7204
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.85, 54.56, 103.09
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.63, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The CTLA-4 homodimer is generated by Chain D and the translatonal symmetry mate of chain C (apply the operator x,y,z+1 to Chain C) / The repeating arrangement of CTLA-4 and B7-2 dimers is generated by applying the translational symmetry operation (x,y,z+/-N; where N ranges over all integers) to all chains in the asymmetric unit

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要素

#1: 抗体 T LYMPHOCYTE ACTIVATION ANTIGEN CD86 / B7-2


分子量: 12849.631 Da / 分子数: 2 / 断片: IG V-TYPE (RECEPTOR BINDING) DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD86 / プラスミド: PET3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P42081
#2: タンパク質 CYTOTOXIC T-LYMPHOCYTE-ASSOCIATED PROTEIN 4 / CTLA-4


分子量: 13510.340 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTLA4 / プラスミド: PET3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P16410
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG20K, HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13 mg/mlprotein1drop
218 %PEG200001reservoir
3100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月1日
放射モノクロメーター: NULL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→25 Å / Num. all: 7080 / Num. obs: 7080 / % possible obs: 78.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.321 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 79.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.2 / σ(I): 1.4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 606 10 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all-8655 --
obs-6516 --
原子変位パラメータBiso mean: 20.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a-0.69 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3515 0 0 0 3515
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 61 10 %
Rwork0.372 415 -
obs--56.3 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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