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- PDB-1i7x: BETA-CATENIN/E-CADHERIN COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i7x
タイトルBETA-CATENIN/E-CADHERIN COMPLEX
要素
  • BETA-CATENIN
  • EPITHELIAL-CADHERIN
キーワードCELL ADHESION / E-cadherin / beta-catenin / protein-protein complex / extended interface / armadillo repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


lung cell differentiation / epicardium-derived cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / mesenchyme morphogenesis / RUNX3 regulates WNT signaling / Regulation of CDH11 function / cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / Beta-catenin phosphorylation cascade / uterine epithelium development / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins ...lung cell differentiation / epicardium-derived cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / mesenchyme morphogenesis / RUNX3 regulates WNT signaling / Regulation of CDH11 function / cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / Beta-catenin phosphorylation cascade / uterine epithelium development / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / hair cycle process / positive regulation of epithelial cell differentiation / TCF dependent signaling in response to WNT / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / trachea morphogenesis / mesenchyme development / endoderm formation / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / mesenchymal stem cell differentiation / beta-catenin-ICAT complex / metanephros morphogenesis / genitalia morphogenesis / embryonic skeletal limb joint morphogenesis / neural plate development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / glial cell fate determination / regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / astrocyte-dopaminergic neuron signaling / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / canonical Wnt signaling pathway involved in mesenchymal stem cell differentiation / oviduct development / beta-catenin-TCF7L2 complex / regulation of nephron tubule epithelial cell differentiation / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / regulation of timing of anagen / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / Ca2+ pathway / central nervous system vasculogenesis / regulation of epithelial cell differentiation / Schwann cell proliferation / salivary gland cavitation / animal organ development / regulation of centriole-centriole cohesion / glandular epithelial cell differentiation / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of centromeric sister chromatid cohesion / Adherens junctions interactions / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / embryonic axis specification / ventricular compact myocardium morphogenesis / endodermal cell fate commitment / morphogenesis of embryonic epithelium / Scrib-APC-beta-catenin complex / Degradation of the extracellular matrix / beta-catenin-TCF complex / lens morphogenesis in camera-type eye / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / dorsal root ganglion development / synaptic vesicle clustering / positive regulation of cell-cell adhesion / acinar cell differentiation / Integrin cell surface interactions / dorsal/ventral axis specification / proximal/distal pattern formation / neuron fate determination / lateral loop / layer formation in cerebral cortex / positive regulation of myoblast proliferation / positive regulation of endothelial cell differentiation / establishment of blood-retinal barrier / sympathetic ganglion development / fungiform papilla formation / delta-catenin binding / lung epithelial cell differentiation / embryonic foregut morphogenesis / hindbrain development / regulation of calcium ion import / positive regulation of determination of dorsal identity / ectoderm development / positive regulation of skeletal muscle tissue development / regulation of neuron migration / negative regulation of axon extension / cell-cell adhesion mediated by cadherin / cranial skeletal system development / regulation of osteoclast differentiation / regulation of protein localization to cell surface / cellular response to indole-3-methanol / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / endothelial tube morphogenesis / positive regulation of odontoblast differentiation
類似検索 - 分子機能
TCF3-CBD (Catenin binding domain) / TCF3-CBD (Catenin binding domain) / Beta-catenin / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherin ...TCF3-CBD (Catenin binding domain) / TCF3-CBD (Catenin binding domain) / Beta-catenin / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Few Secondary Structures / Irregular / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cadherin-1 / Catenin beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Huber, A.H. / Weis, W.I.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2001
タイトル: The structure of the beta-catenin/E-cadherin complex and the molecular basis of diverse ligand recognition by beta-catenin.
著者: Huber, A.H. / Weis, W.I.
#1: ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / : 2001
タイトル: The Cadherin Cytoplasmic Domain is Unstructured in the Absence of Beta-Catenin: A Possible Mechanism for Regulating Cadherin Turnover
著者: Huber, A.H. / Stewart, D.B. / Laurents, D.V. / Nelson, W.J. / Weis, W.I.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2000
タイトル: Crystal Structure of a Beta-catenin/Tcf Complex
著者: Graham, T.A. / Weaver, C. / Mao, F. / Kimelman, D. / Xu, W.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 1997
タイトル: Three-dimensional Structure of the Armadillo Repeat Region of Beta-catenin
著者: Huber, A.H. / Nelson, W.J. / Weis, W.I.
履歴
登録2001年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-CATENIN
B: EPITHELIAL-CADHERIN
C: BETA-CATENIN
D: EPITHELIAL-CADHERIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,6964
ポリマ-151,6964
非ポリマー00
36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)180.8, 134.2, 94.2
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 94.3, 90.0
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 BETA-CATENIN


分子量: 58844.117 Da / 分子数: 2 / 断片: ARMADILLO DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: CATNB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02248
#2: タンパク質 EPITHELIAL-CADHERIN / E-CADHERIN


分子量: 17004.023 Da / 分子数: 2 / 断片: CYTOPLASMIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: CDH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09803
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: POLYETHYLENEIMINE TRIS-HCL ISOPROPANOL, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15-10 mg/mlprotein1drop
20.1 %PEI1reservoirpH8.5
3200 mMTris-HCl1reservoirpH7.5
46 %(v/v)isopropanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年12月23日
詳細: 1) Cylindrical 1m long collimating mirror (Rh-coated Si) before monochromator 2) Toroidal focusing mirror 1.2m long (Rh-coated zerodur) after the monochromator
放射モノクロメーター: Double-Crystal Si 111 crystals / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. all: 46268 / Num. obs: 44525 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Limit h max: 60 / Limit h min: -60 / Limit k max: 44 / Limit k min: -60 / Limit l max: 31 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 177611.65 / Observed criterion F min: 0.32 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.368 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 109516
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Armadillo repeat domain of murine beta-catenin, PDB code 2bct.
解像度: 3→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high rms absF: 10000 / Isotropic thermal model: Grouped isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: maximum likelihood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 3449 8.1 %Random
Rwork0.196 ---
all0.2 44525 --
obs0.2 42434 94.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 30.8719 Å2 / ksol: 0.286341 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 200.81 Å2 / Biso mean: 59.09 Å2 / Biso min: 2.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.79 Å20 Å2-5.21 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3----7.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.51 Å
Luzzati d res high-3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8910 0 0 20 8930
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg18.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.85
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3-3.140.3153756.60.31845760.0165645495187.7
3.14-3.30.273967.10.27146730.0145558506991.2
3.3-3.510.2654277.60.26447820.0135615520992.8
3.51-3.780.2264658.30.22548680.015583533395.5
3.78-4.160.1794307.70.17750270.0095593545797.6
4.16-4.760.1484357.70.14650430.0075619547897.5
4.76-5.990.1774738.40.17950310.0085620550497.9
5.99-29.710.1484487.80.14949850.0075708543395.2
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 8.1 % / Rfactor all: 0.2 / Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.315 / % reflection Rfree: 6.6 % / Rfactor Rwork: 0.318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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