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- PDB-1i7c: HUMAN S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE WITH COVALENTLY BOUND PY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i7c
タイトルHUMAN S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE WITH COVALENTLY BOUND PYRUVOYL GROUP AND COMPLEXED WITH METHYLGLYOXAL BIS-(GUANYLHYDRAZONE)
要素
  • S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
  • S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE BETA CHAIN
キーワードLYASE / Spermidine biosynthesis / Decarboxylase / Pyruvate / S-ADENOSYLMETHIONINE / SANDWICH / ALLOSTERIC ENZYME / PYRUVOYL
機能・相同性
機能・相同性情報


spermine biosynthetic process / adenosylmethionine decarboxylase / adenosylmethionine decarboxylase activity / Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / putrescine binding / spermidine biosynthetic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, conserved site / : / Adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase signature. / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, core / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, conserved site / : / Adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase signature. / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, core / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / 4-Layer Sandwich / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHYLGLYOXAL BIS-(GUANYLHYDRAZONE) / 1,4-DIAMINOBUTANE / S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Tolbert, W.D. / Ekstrom, J.L. / Mathews, I.I. / Secrist III, J.A. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: The structural basis for substrate specificity and inhibition of human S-adenosylmethionine decarboxylase.
著者: Tolbert, W.D. / Ekstrom, J.L. / Mathews, I.I. / Secrist III, J.A. / Kapoor, P. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: The Crystal Structure of Human S-adenosylmethionine Decarboxylase at 2.25 A Resolution Reveals a Novel Fold
著者: Ekstrom, J.L. / Mathews, I.I. / Stanley, B.A. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
履歴
登録2001年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE BETA CHAIN
A: S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6394
ポリマ－38,3672
非ポリマー2722
水1,18966
1
B: S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE BETA CHAIN
A: S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
ヘテロ分子

B: S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE BETA CHAIN
A: S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,2788
ポリマ－76,7334
非ポリマー5454
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
手法PQS
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7530 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area14290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.057, 45.499, 72.143
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.24, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The native enzyme is a dimer generated by the crystallographic two-fold.

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要素

#1: タンパク質 S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE BETA CHAIN


分子量: 7694.577 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17707, adenosylmethionine decarboxylase
#2: タンパク質 S-ADENOSYLMETHIONINE DECARBOXYLASE ALPHA CHAIN


分子量: 30671.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17707, adenosylmethionine decarboxylase
#3: 化合物 ChemComp-PUT / 1,4-DIAMINOBUTANE / PUTRESCINE / プトレシン


分子量: 88.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12N2
#4: 化合物 ChemComp-MGB / METHYLGLYOXAL BIS-(GUANYLHYDRAZONE) / MGBG


分子量: 184.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N8
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.59 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8000, Tris-HCl pH 8.0, dithiothreitol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-20 %(w/w)PEG80001reservoir
2100 mMTris-HCl1reservoir
310 mMdithiothreitol1reservoir
40.0002 mMprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER / 波長: 1.5418
検出器タイプ: BRUKER / 検出器: CCD / 日付: 1998年6月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→500 Å / Num. all: 12111 / Num. obs: 9618 / % possible obs: 79.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 7.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 8.17
反射 シェル解像度: 2.4→2.486 Å / 冗長度: 3.96 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Mean I/σ(I) obs: 2.04 / % possible all: 63.73
反射
*PLUS
Num. measured all: 30563
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 37.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SMARTデータ削減
SAINTデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→40.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 45101.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 995 10.3 %RANDOM
Rwork0.176 ---
all-12111 --
obs-9625 79.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 18.61 Å2 / ksol: 0.291 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.83 Å20 Å2-3.87 Å2
2--8.66 Å20 Å2
3----3.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2576 0 19 66 2661
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.921.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.552.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 110 10.2 %
Rwork0.228 971 -
obs--53.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEINMAO.PARAMPROTEINMAO.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ALL3.PARAMALL3.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.3 % / Rfactor obs: 0.176
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.318 / % reflection Rfree: 10.2 % / Rfactor Rwork: 0.228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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