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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1i6d | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF THE FUNCTIONAL DOMAIN OF PARACOCCUS DENITRIFICANS CYTOCHROME C552 IN THE REDUCED STATE | ||||||
![]() | CYTOCHROME C552 | ||||||
![]() | ELECTRON TRANSPORT / CYTOCHROME C552 / HEME / REDOX STATES / ISOTOPE ENRICHMENT {13C/15N} / NMR SPECTROSCOPY / SOLUTION STRUCTURE | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, ENERGY MINIMIZATION | ||||||
![]() | Reincke, B. / Perez, C. / Pristovsek, P. / Luecke, C. / Ludwig, C. / Loehr, F. / Rogov, V.V. / Ludwig, B. / Rueterjans, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Solution structure and dynamics of the functional domain of Paracoccus denitrificans cytochrome c(552) in both redox states. 著者: Reincke, B. / Perez, C. / Pristovsek, P. / Lucke, C. / Ludwig, C. / Lohr, F. / Rogov, V.V. / Ludwig, B. / Ruterjans, H. #1: ![]() タイトル: Solution Structure of the Functional Domain of Paracoccus Denitrificans Cytochrome C552 in the Reduced State 著者: Pristovsek, P. / Luecke, C. / Reincke, B. / Ludwig, B. / Rueterjans, H. #2: ![]() タイトル: Structure of the Soluble Domain of Cytochrome C552 from Paracoccus Denitrificans in the Oxidized and Reduced States 著者: Harrenga, A. / Reincke, B. / Rueterjans, H. / Ludwig, B. / Michel, H. #3: ![]() タイトル: Heterologous Expression of Soluble Fragments of Cytochrome C552 Acting as Electron Donor to the Paracoccus Denitrificans Cytochrome C Oxidase 著者: Reincke, B. / Thoeny-Meyer, L. / Dannehl, C. / Odenwald, A. / Aidim, M. / Witt, H. / Rueterjans, H. / Ludwig, B. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 599.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 515.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 461.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 543.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 34 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 58.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10553.977 Da / 分子数: 1 / 断片: SOLUBLE FUNCTIONAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 詳細: COVALENT THIOETHER LINKAGES FROM HEME COFACTOR TO BOTH CYS14 AND CYS17 由来: (組換発現) ![]() 株: PD1235 / 解説: HETEROLOGOUS EXPRESSION / 細胞内の位置: PERIPLASM / 遺伝子: CYCM / プラスミド: PET22B+ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-HEC / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: THE EXPERIMENTS WERE PERFORMED WITH REDUCED UNLABELED, 15N-LABELED OR 13C-LABELED CYTOCHROME C552. |
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試料調製
詳細 | 内容: 20 MM PHOSPHATE, 90% H2O/ 10% D2O |
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試料状態 | pH: 5.50 / 温度: 298.00 K |
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M | |||||||||||||||
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放射波長 | 相対比: 1 | |||||||||||||||
NMRスペクトロメーター |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: DISTANCE GEOMETRY, ENERGY MINIMIZATION / ソフトェア番号: 1 / 詳細: ENERGY MINIMIZATION. | ||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATIONS 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |