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- PDB-1i2d: CRYSTAL STRUCTURE OF ATP SULFURYLASE FROM PENICILLIUM CHRYSOGENUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1i2d
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ATP SULFURYLASE FROM PENICILLIUM CHRYSOGENUM
要素ATP SULFURYLASE
キーワードTRANSFERASE / nucleotide binding / allosteric / hexamer
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfur amino acid metabolic process / sulfate assimilation via adenylyl sulfate reduction / sulfate assimilation, phosphoadenylyl sulfate reduction by phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin) / sulfate adenylyltransferase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / hydrogen sulfide biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / Adenylylsulphate kinase / Adenylyl-sulfate kinase ...Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / Adenylylsulphate kinase / Adenylyl-sulfate kinase / PUA-like superfamily / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE / Sulfate adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Penicillium chrysogenum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者MacRae, I.J. / Segel, I.H. / Fisher, A.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of ATP sulfurylase from Penicillium chrysogenum: insights into the allosteric regulation of sulfate assimilation.
著者: MacRae, I.J. / Segel, I.H. / Fisher, A.J.
履歴
登録2001年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SULFURYLASE
B: ATP SULFURYLASE
C: ATP SULFURYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,7099
ポリマ－192,1453
非ポリマー2,5646
水5,080282
1
A: ATP SULFURYLASE
B: ATP SULFURYLASE
C: ATP SULFURYLASE
ヘテロ分子

A: ATP SULFURYLASE
B: ATP SULFURYLASE
C: ATP SULFURYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)389,41818
ポリマ－384,2916
非ポリマー5,12712
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)135.670, 162.090, 273.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細The biological assembly is a hexamer generated from the trimer in the asymmetric unit by the operation: -x, -y+1, z.

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要素

#1: タンパク質 ATP SULFURYLASE / SULFATE ADENYLYLTRANSFERASE


分子量: 64048.469 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Penicillium chrysogenum (菌類) / 遺伝子: APS / プラスミド: PET23A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12650, sulfate adenylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ADX / ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE / アデノシン5′-ホスホ硫酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.284 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O10PS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ADX 574 AND 575 ARE ASSOCIATED WITH CHAIN A. ADX 576 AND 577 ARE ASSOCIATED WITH CHAIN B. ADX 578 ...ADX 574 AND 575 ARE ASSOCIATED WITH CHAIN A. ADX 576 AND 577 ARE ASSOCIATED WITH CHAIN B. ADX 578 AND 579 ARE ASSOCIATED WITH CHAIN C.
配列の詳細THE SEQUENCE/SEQUENCE DATABASE CONFLICT IS DUE TO AN ERROR IN THE DATABASE SEQUENCE. THE AUTHORS ...THE SEQUENCE/SEQUENCE DATABASE CONFLICT IS DUE TO AN ERROR IN THE DATABASE SEQUENCE. THE AUTHORS HAVE SEQUENCED THE GENE 4 TIMES AND DETERMINED THAT RESIDUE 100 IS A GLY, NOT ALA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1 M sodium citrate, 2% PEG 400, 100 mM Tris-Cl, 5 mM adenosine 5'-phosphosulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 69 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.0 Msodium citrate1reservoir
22-4 %ethylene glycol1reservoir
35 mMAPS1reservoir
4100 mMTris-Cl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月15日
放射モノクロメーター: synchrotron / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 75367 / Num. obs: 75367 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 60.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 5681 / % possible all: 73
反射
*PLUS
Num. measured all: 257680

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.81→29.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2928114.36 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Non-crystallographic symmetry was tightly imposed. CYS 42 is the only CYS that appears to have HG bound.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 3650 5.1 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 71486 97.5 %-
all-75136 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.04 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.2 Å20 Å20 Å2
2--6.99 Å20 Å2
3----1.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→29.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13407 0 162 282 13851
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.322.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 521 4.9 %
Rwork0.323 10156 -
obs-10677 87.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMAPS.TOP
X-RAY DIFFRACTION3APS.PARATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 65.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.382 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor Rwork: 0.323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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