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- PDB-1hzf: C4ADG FRAGMENT OF HUMAN COMPLEMENT FACTOR C4A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hzf
タイトルC4ADG FRAGMENT OF HUMAN COMPLEMENT FACTOR C4A
要素COMPLEMENT FACTOR C4A
キーワードIMMUNE SYSTEM / alpha-alpha 6 barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


: / detection of molecule of bacterial origin / opsonization / complement component C1q complex binding / complement binding / positive regulation of apoptotic cell clearance / regulation of complement activation / Activation of C3 and C5 / complement activation / endopeptidase inhibitor activity ...: / detection of molecule of bacterial origin / opsonization / complement component C1q complex binding / complement binding / positive regulation of apoptotic cell clearance / regulation of complement activation / Activation of C3 and C5 / complement activation / endopeptidase inhibitor activity / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / carbohydrate binding / blood microparticle / inflammatory response / endoplasmic reticulum lumen / axon / innate immune response / neuronal cell body / dendrite / synapse / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Complement component C4-A / : / Complement C4, MG1 domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin, complement system ...Complement component C4-A / : / Complement C4, MG1 domain / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / : / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor binding domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Alpha-2-macroglobulin family / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / MG2 domain / Glycosyltransferase - #20 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Immunoglobulin-like fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C4-B / Complement C4-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者van den Elsen, J.M.H. / Martin, A. / Wong, V. / Clemenza, L. / Rose, D.R. / Isenman, D.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: X-ray crystal structure of the C4d fragment of human complement component C4.
著者: van den Elsen, J.M. / Martin, A. / Wong, V. / Clemenza, L. / Rose, D.R. / Isenman, D.E.
履歴
登録2001年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT FACTOR C4A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5891
ポリマ－39,5891
非ポリマー00
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.510, 71.430, 85.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT FACTOR C4A


分子量: 39589.055 Da / 分子数: 1 / 断片: C4ADG / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C4HU / プラスミド: PSVC4A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P01028, UniProt: P0C0L4*PLUS, classical-complement-pathway C3/C5 convertase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, TRIS, magnesium chloride, DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
128 %PEG40001reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoirpH7.5
30.2 M1reservoirMgCl2
45 mMdithiothreitol1reservoir
510 mg/mlprotein1drop
610 mMTris-HCl1droppH8.5
710 mM1dropNaCl
82 mMEDTA1drop
95 mMdithiothreitol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年12月6日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→26.84 Å / Num. all: 15682 / Num. obs: 15703 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Limit h max: 24 / Limit h min: 0 / Limit k max: 31 / Limit k min: 0 / Limit l max: 37 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 729503.73 / Observed criterion F min: 0.89 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.511 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1057 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. measured all: 43751 / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 % / Num. unique obs: 1057 / Num. measured obs: 2898 / Rmerge(I) obs: 0.511

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1C3D

1c3d


解像度: 2.3→26.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 724 4.9 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all-15992 --
obs-14872 93 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 43.5389 Å2 / ksol: 0.348081 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 83.96 Å2 / Biso mean: 41.62 Å2 / Biso min: 19.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.62 Å20 Å20 Å2
2---5 Å20 Å2
3---0.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.31 Å
Luzzati d res high-2.3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→26.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2286 0 0 77 2363
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg19.7
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.82
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3-2.40.32773.90.2916340.0331973171186.7
2.4-2.530.297804.10.27917060.0311964178690.9
2.53-2.690.304944.80.2717290.0281970182392.5
2.69-2.90.2511045.30.26117610.0261970186594.7
2.9-3.190.263914.60.24618020.0261987189395.3
3.19-3.650.214904.50.20218380.0211995192896.6
3.65-4.590.207974.80.17618420.0182019193996
4.59-26.840.202914.30.18618360.0192126192790.6
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 500 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.233 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.32 / Rfactor Rwork: 0.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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