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- PDB-1hw6: CRYSTAL STRUCTURE OF APO-2,5-DIKETO-D-GLUCONATE REDUCTASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hw6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF APO-2,5-DIKETO-D-GLUCONATE REDUCTASE
要素2,5-DIKETO-D-GLUCONIC ACID REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / aldo-keto reductase / TIM barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


2,5-didehydrogluconate reductase (2-dehydro-L-gulonate-forming) / L-ascorbic acid biosynthetic process / : / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 5C1 / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,5-diketo-D-gluconic acid reductase A
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sanli, G. / Blaber, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structural assembly of the active site in an aldo-keto reductase by NADPH cofactor.
著者: Sanli, G. / Blaber, M.
履歴
登録2001年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,5-DIKETO-D-GLUCONIC ACID REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2715
ポリマ－30,1521
非ポリマー1204
水4,774265
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.03, 53.94, 89.75
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 2,5-DIKETO-D-GLUCONIC ACID REDUCTASE / APO-2 / 5-DIKETO-D-GLUCONATE REDUCTASE


分子量: 30151.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium sp. (バクテリア)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06632, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M MgCl2, 0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
113 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
330 %(w/v)PEG40001reservoir
40.2 M1reservoirMgCl2
50.1 MTris1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→27 Å / Num. all: 19905 / Num. obs: 126729 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 16.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 2.24 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 82.8
反射
*PLUS
Num. obs: 19905 / Num. measured all: 126729
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % possible obs: 82.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MRCHKモデル構築
TNT5E精密化
DENZOデータ削減
MRCHK位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A80

1a80


解像度: 1.9→27 Å / Isotropic thermal model: TRONRUD / 立体化学のターゲット値: TRONRUD /
Rfactor反射数%反射
all0.206 20962 -
obs-19905 82.8 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1931 0 4 267 2202
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d14.92
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.005
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.012
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.93 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 133 -
Rwork0.35 --
obs-1385 82.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rfree: 0.268 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg14.92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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