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- PDB-1huv: CRYSTAL STRUCTURE OF A SOLUBLE MUTANT OF THE MEMBRANE-ASSOCIATED ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1huv
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A SOLUBLE MUTANT OF THE MEMBRANE-ASSOCIATED (S)-MANDELATE DEHYDROGENASE FROM PSEUDOMONAS PUTIDA AT 2.15A RESOLUTION
要素L(+)-MANDELATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / TIM BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


(S)-mandelate dehydrogenase / (S)-mandelate dehydrogenase activity / oxidative photosynthetic carbon pathway / (S)-2-hydroxy-acid oxidase / (S)-2-hydroxy-acid oxidase activity / mandelate catabolic process / response to other organism / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / aerobic respiration / peroxisome ...(S)-mandelate dehydrogenase / (S)-mandelate dehydrogenase activity / oxidative photosynthetic carbon pathway / (S)-2-hydroxy-acid oxidase / (S)-2-hydroxy-acid oxidase activity / mandelate catabolic process / response to other organism / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / aerobic respiration / peroxisome / FMN binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-hydroxy acid dehydrogenase, FMN-dependent / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenase, active site / FMN hydroxy acid dehydrogenase domain / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenases active site. / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenase domain profile. / FMN-dependent dehydrogenase / FMN-dependent dehydrogenase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Alpha-hydroxy acid dehydrogenase, FMN-dependent / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenase, active site / FMN hydroxy acid dehydrogenase domain / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenases active site. / FMN-dependent alpha-hydroxy acid dehydrogenase domain profile. / FMN-dependent dehydrogenase / FMN-dependent dehydrogenase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Glycolate oxidase / (S)-mandelate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
手法X線回折 / 分子置換, 単一同系置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Mathews, F.S. / Sukumar, N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structure of an active soluble mutant of the membrane-associated (S)-mandelate dehydrogenase.
著者: Sukumar, N. / Xu, Y. / Gatti, D.L. / Mitra, B. / Mathews, F.S.
履歴
登録2001年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年7月26日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年8月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999Sequence chimeric mutant of (s)-mandelate dehydrogenase with residues 177-215 replaced by residues ...Sequence chimeric mutant of (s)-mandelate dehydrogenase with residues 177-215 replaced by residues 176-195 of glycolate oxidase. The authors believe SwissProt entry P20932 incorrectly lists residue 15 as ARG instead of ALA. Sequencing of MDH, as well as the original clone pSCR4, has been done a number of times including site-specific mutants and repeatedly confirmed that it is ALA 15 rather than ARG 15.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L(+)-MANDELATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8804
ポリマ－42,1321
非ポリマー7483
水5,242291
1
A: L(+)-MANDELATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: L(+)-MANDELATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: L(+)-MANDELATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: L(+)-MANDELATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,52016
ポリマ－168,5294
非ポリマー2,99112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-x+2,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_755-y+2,x,z1
crystal symmetry operation4_575y,-x+2,z1
Buried area16700 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area51380 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.590, 99.590, 87.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the monomer in the asymmetric unit by crystallographic 4-fold axes.

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要素

#1: タンパク質 L(+)-MANDELATE DEHYDROGENASE / S-MANDELATE DEHYDROGENASE / MDH


分子量: 42132.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 20 RESIDUE INSERTION FROM GLYCOLATE OXIDASE AT RESIDUE 177
由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア), (組換発現) Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20932, UniProt: P05414
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.15 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: MES, ammonium sulfate, ethylene glycerol, FMN, NaCl, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110-15 mg/mlprotein1drop
20.2 MMES1drop
30.75 %ammonium sulfate1drop
410 %ethylene glycol1drop
50.020 mMFMN1drop
64.0 M1reservoir1mlNaCl

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→30 Å / Num. all: 28882 / Num. obs: 28143 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 12.7 Å2 / Rsym value: 9.2 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 2.15→30 Å / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Rsym value: 36.2 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.362

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換, 単一同系置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GOX

1gox


解像度: 2.15→27.42 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 53281.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 2286 10 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.175 22876 98.4 %-
all-28882 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.08 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.38 Å20 Å20 Å2
2--2.38 Å20 Å2
3----4.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→27.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2721 0 48 291 3060
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.912.5
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 358 9.7 %
Rwork0.175 3345 -
obs--96 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2FMN.PARAMFMN.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4MES.PARAMMES.TOP
X-RAY DIFFRACTION5SO4.PARAMSO4.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.224 / % reflection Rfree: 9.7 % / Rfactor Rwork: 0.175

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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