[日本語] English
万見
- PDB-1htn: HUMAN TETRANECTIN, A TRIMERIC PLASMINOGEN BINDING PROTEIN WITH AN... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1htn
タイトルHUMAN TETRANECTIN, A TRIMERIC PLASMINOGEN BINDING PROTEIN WITH AN ALPHA-HELICAL COILED COIL
要素TETRANECTIN
キーワードLECTIN / TETRANECTIN / PLASMINOGEN BINDING / KRINGLE 4 / ALPHA-HELICAL COILED COIL / C-TYPE LECTIN / CARBOHYDRATE RECOGNITION DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


kringle domain binding / granular component / platelet dense granule lumen / positive regulation of plasminogen activation / bone mineralization / ossification / Platelet degranulation / heparin binding / : / carbohydrate binding ...kringle domain binding / granular component / platelet dense granule lumen / positive regulation of plasminogen activation / bone mineralization / ossification / Platelet degranulation / heparin binding / : / carbohydrate binding / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily ...: / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Nielsen, B.B. / Kastrup, J.S. / Rasmussen, H. / Holtet, T.L. / Graversen, J.H. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C. / Larsen, I.K.
引用
ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of tetranectin, a trimeric plasminogen-binding protein with an alpha-helical coiled coil.
著者: Nielsen, B.B. / Kastrup, J.S. / Rasmussen, H. / Holtet, T.L. / Graversen, J.H. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C. / Larsen, I.K.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Tetranectin, a Trimeric Plasminogen-Binding C-Type Lectin
著者: Holtet, T.L. / Graversen, J.H. / Clemmensen, I. / Thogersen, H.C. / Etzerodt, M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Human Plasminogen Binding Protein Tetranectin: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the C-Type Lectin Crd and the Full-Length Protein
著者: Kastrup, J.S. / Rasmussen, H. / Nielsen, B.B. / Larsen, I.K. / Holtet, T.L. / Graversen, J.H. / Etzerodt, M. / Thogersen, H.C.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1992
タイトル: The Gene Structure of Tetranectin, a Plasminogen Binding Protein
著者: Berglund, L. / Petersen, T.E.
履歴
登録1997年5月28日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TETRANECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3463
ポリマ－20,2661
非ポリマー802
水64936
1
A: TETRANECTIN
ヘテロ分子

A: TETRANECTIN
ヘテロ分子

A: TETRANECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0389
ポリマ－60,7983
非ポリマー2406
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.140, 89.140, 75.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質 TETRANECTIN


分子量: 20265.955 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 26 - 181 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PT7H6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH / 参照: UniProt: P05452
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE RESIDUE NUMBERING OF RECOMBINANT TETRANECTIN (0 - 181) IN THIS ENTRY IS ACCORDING TO J. ...THE RESIDUE NUMBERING OF RECOMBINANT TETRANECTIN (0 - 181) IN THIS ENTRY IS ACCORDING TO J.FUHLENDORFF, I.CLEMMENSEN, S.MAGNUSSON. BIOCHEMISTRY 26, 6757-6764 (1987)).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化手法: reverse salting / pH: 8
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY THE REVERSE SALTING IN METHOD FROM A DROP CONTAINING 12.5-25 MM TRIS-HCL, PH 8.0, 25-50 MM NACL, 2MM CACL2, reverse salting
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.86 mg/mlprotein1drop
22.86 %isopropanol1drop
32.0 Mammonium sulfate1drop
42.14 %ethanol1drop
55 %ethanol1reservoir
62.1 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→25 Å / Num. obs: 5529 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.519 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.519 / % possible all: 100
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
CCP4データ削減
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2MSB

2msb


解像度: 2.8→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 507 10.7 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 4748 95.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1212 0 2 36 1250
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.29
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.041 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 74 10.3 %
Rwork0.298 643 -
obs--87.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.29
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.298

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る