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- PDB-1ht6: CRYSTAL STRUCTURE AT 1.5A RESOLUTION OF THE BARLEY ALPHA-AMYLASE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ht6
タイトルCRYSTAL STRUCTURE AT 1.5A RESOLUTION OF THE BARLEY ALPHA-AMYLASE ISOZYME 1
要素ALPHA-AMYLASE ISOZYME 1
キーワードHYDROLASE / BARLEY / ALPHA-AMYLASE / ISOZYME 1 / BETA-ALPHA-BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


starch catabolic process / alpha-amylase / alpha-amylase activity / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, C-terminal beta-sheet / Alpha-amylase, plant / Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain / Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Alpha-amylase, C-terminal beta-sheet / Alpha-amylase, plant / Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain / Alpha-amylase C-terminal beta-sheet domain / Alpha amylase / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-amylase type A isozyme
類似検索 - 構成要素
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Robert, X. / Haser, R. / Aghajari, N.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: The structure of barley alpha-amylase isozyme 1 reveals a novel role of domain C in substrate recognition and binding: a pair of sugar tongs
著者: Robert, X. / Haser, R. / Gottschalk, T.E. / Ratajczak, F. / Driguez, H. / Svensson, B. / Aghajari, N.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal and molecular structure of barley alpha-amylase
著者: Kadziola, A. / Abe, J. / Svensson, B. / Haser, R.
履歴
登録2000年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-AMYLASE ISOZYME 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,31913
ポリマ－44,6401
非ポリマー67912
水14,574809
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.360, 72.820, 61.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-AMYLASE ISOZYME 1 / AMY1


分子量: 44640.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P00693, alpha-amylase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 809 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.69 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: PEG 8000, ISOPROPANOL, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Robert, X., (2002) Acta Crystallogr., D58, 683.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.1 mg/mlprotein1drop
23 %(v/v)2-propanol1drop
320 %(w/v)PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9761 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9761 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→41.6 Å / Num. all: 271695 / Num. obs: 63366 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 6.2 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 11.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / Num. unique all: 4566 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 271695
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / % possible obs: 97.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AMY1 structure solved at 2.0A resolution (unpublished results)

解像度: 1.5→41.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 1597709.14 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 6.2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THE C-TERMINAL RESIDUE ASN 405 WAS NOT SEEN IN DENSITY. RESIDUES 406 TO 414 WERE NOT LOCATED IN THE STRUCTURE BECAUSE OF THEIR INTENTIONAL TRUNCATION DURING THE MOLECULAR BIOLOGY ENGINEERING.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.163 6406 10.1 %RANDOM
Rwork0.136 ---
all-64482 --
obs-63346 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.01 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3 Å20 Å20 Å2
2---1.31 Å20 Å2
3---0.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.13 Å0.11 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.05 Å0.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→41.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3275 0 39 809 4123
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.231.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.692
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.842.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.173 1065 10.3 %
Rwork0.144 9296 -
obs-9296 97.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LIGAND.PARAMLIGAND.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 41.6 Å / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.24
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.5 Å / 最低解像度: 1.54 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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