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- PDB-1ht1: Nucleotide-Dependent Conformational Changes in a Protease-Associa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ht1
タイトルNucleotide-Dependent Conformational Changes in a Protease-Associated ATPase HslU
要素
  • HEAT SHOCK LOCUS HSLU
  • HEAT SHOCK LOCUS HSLV
キーワードCHAPERONE / HSLVU / PEPTIDASE-ATPASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HslU-HslV peptidase / protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat ...HslU-HslV peptidase / protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / 4-Layer Sandwich / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / ATP-dependent protease subunit HslV
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wang, J. / Song, J.J. / Seong, I.S. / Franklin, M.C. / Kamtekar, S. / Eom, S.H. / Chung, C.H.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Nucleotide-dependent conformational changes in a protease-associated ATPase HsIU.
著者: Wang, J. / Song, J.J. / Seong, I.S. / Franklin, M.C. / Kamtekar, S. / Eom, S.H. / Chung, C.H.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Mutational Studies of Hslu and its Docking Mode With Hslv.
著者: Song, H.K. / Hartmann, C. / Ramachandran, R. / Bochtler, M. / Behrendt, R. / Moroder, L. / Huber, R.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: The Structures of Hslu and the ATP-Dependent Protease HslU-HslV.
著者: Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Huber, R.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Crystal and Solution Structures of an HslUV Protease-chaperone Complex.
著者: Sousa, M.C. / Trame, C.B. / Tsuruta, S. / Wilbanks, S.M. / Reddy, V.S. / McKay, D.B.
#4: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal Structures of the Hslvu Peptidase-ATPase Complex Reveal an ATP-Dependent Proteolysis Mechanism
著者: Wang, J. / Song, J.J. / Franklin, M.C. / Kamtekar, S. / Im, Y.J. / Rho, S.H. / Seong, I.S. / Lee, C.S. / Chung, C.H. / Eom, S.H.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: ATP-dependent proteases: Docking of Components in a Bacterial Complex
著者: Ishikawa, T. / Maurizi, M.R. / Belnap, D. / Steven, A.C.
#6: ジャーナル: J.STRUCT.BIOL. / 年: 2001
タイトル: A corrected quaternary arrangement of the peptidase hslv and atpase hslu in a cocrystal structure
著者: Wang, J.
履歴
登録2000年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.42016年8月10日Group: Derived calculations
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
D: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
V: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
X: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
A: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
B: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
Z: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
Y: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
E: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
F: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
G: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
I: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)355,58416
ポリマ－353,87512
非ポリマー1,7094
水00
1
A: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
B: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
Z: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
Y: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
E: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
F: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
G: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
I: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
ヘテロ分子

A: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
B: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
Z: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
Y: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
E: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
F: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
G: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
I: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
ヘテロ分子

A: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
B: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
Z: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
Y: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
E: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
F: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
G: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
I: HEAT SHOCK LOCUS HSLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)838,91236
ポリマ－833,78624
非ポリマー5,12612
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
2
C: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
D: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
V: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
X: HEAT SHOCK LOCUS HSLV

C: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
D: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
V: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
X: HEAT SHOCK LOCUS HSLV

C: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
D: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
V: HEAT SHOCK LOCUS HSLV
X: HEAT SHOCK LOCUS HSLV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,84012
ポリマ－227,84012
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)172.022, 172.022, 276.569
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質
HEAT SHOCK LOCUS HSLV / ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV


分子量: 18986.641 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET12B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A7B8
#2: タンパク質
HEAT SHOCK LOCUS HSLU / ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU


分子量: 50495.531 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET12B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A6H5
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.14 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.8→29.62 Å / Data cutoff high absF: 683901.76 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THIS ENTRY CONTAINS A SOLUTION IN X-RAY STRUCTURES TO THE X-RAY DIFFRACTION DATA THAT WERE RETRIEVED FROM PDB DATABASE UNDER ACCESSION NUMBER 1E94. THIS ENTRY IS RELATED TO 1HQY, 1HT2 AND ...詳細: THIS ENTRY CONTAINS A SOLUTION IN X-RAY STRUCTURES TO THE X-RAY DIFFRACTION DATA THAT WERE RETRIEVED FROM PDB DATABASE UNDER ACCESSION NUMBER 1E94. THIS ENTRY IS RELATED TO 1HQY, 1HT2 AND 1E94. THE ASSIGNMENT OF THE SCREW AXIS 6(3) IN THE P6(3)22 SPACE GROUP FOR THE HSLVU COMPLEX STRUCTURES DESCRIBED IN REFERENCES 1 AND 2 (CORRESPONDING PDB ACCESSION NUMBERS ARE 1DOO AND 1E94, RESPECTIVELY) REQUIRES THE PRESENCE OF SYSTEMATIC EXTINCTIONS ALONG (00L) WITH L=2N+1. THERE WERE NO SYSTEMATIC EXTINCTIONS AT ALL IN THE 1E94SF ENTRY. THERE WERE TWO REFLECTIONS WITH F/SIGMA(F) NEAR 20 AND NINE REFLECTIONS WITH F/SIMGA(F) OVER 10 ALONG (00L) WITH L=2N+1. SUCH A LARGE NUMBER OF SIGNIFICANT OBSERVATIONS CANNOT BE DUE TO TECHNICAL ERRORS IN MEASUREMENT OF X-RAY DIFFRACTION DATA. A STATISTICAL ANALYSIS OF THEM COMPARED WITH THE REST OF THE DATA CONFIRMS THAT THEY ARE NOT DUE TO TECHNICAL ERRORS. THEREFORE, THE SPACE GROUP MUST NOT BE P6(3)22. LARGE VALUES OF COMBINED R-MERGE VALUES FOR OBSERVED DATA 1DOO (14.1%) AND 1E94 (12.1%) ARE INDICATIVE OF INCORRECT ASSIGNEMENT OF POINT SYMMETRY GROUP TO BE 622. THE ESTIMATED MEASUREMENT PRECISION IN INTENSITY SHOULD BE ABOUT 1% ON THE BASIS OF THE AVERAGE F/SIGMA(F) OF 44.7 IN 1E94 OBSERVED DATA. THEREFORE, ONE SETS OF DYADS IN THE POINT SYMMETRY P622 WERE TWINNING OPERATIONS. THERE WERE LARGE DISCREPANCIES IN WILSON RATIO (/^2) BETWEEN THE OBSERVED DATA AND CALCULATED DATA FROM THE COORDINATE 1E94 IN THE FOLLOWING ZONES: L=2N, L=2N+1, H+K=3N/L=2N; H+K != 3N/L=2N, AND ALL HKL. SOME WERE LARGE THAN 70% AND SOME WERE AS SMALL AS 5%. THIS SUGGESTS THAT X-RAY DATA WERE PROCESSED FROM TWINNED CRYSTALS. THERE WERE ALSO LARGE DIFFERENCES IN THE FIRST AND SECOND MOMENTS OF THE DIFFERENCES (FOBS-FCALC). THIS IS ANOTHER STATISTICAL INDICATOR FOR THE TWINNING PROBLEM. THE CORRECT POINT GROUP OF 1E94 SHOULD BE LOWER THAN P622, BECAUSE OF LARGE RMERGE VALUES AS INDICATIVE OF NON 50%:50% TWINNING. THE CORRECT SPACE GROUP SHOULD BE EITHER P321 OR P312. THE SPACE GROUP SHOULD ONLY BE DETERMINED FROM THE ORIGINAL INTEGRATED DATA BEFORE SCALING, SO SHOULD BE THE CORRECT TWINNING FRACTION. WITHOUT THE ORIGINAL DATA, THE TWINNING FRACTION COULD ONLY BE TREATED AS 50%:50% AND THE SPACE GROUP SHOULD BE CONSIDERED TO BE EITHER P321 (THIS ENTRY) OR P312 (ENTRY 1HT2). THE DATA TO THE LOWER SPACE GROUP WERE EXPANDED BY THE (-H,-K,L) OPERATION. THE STRUCTURE FACTOR FILE WAS TAKEN FROM 1E94 AND EXPANDED BY THE (-H,-K,L) OPERATION WITH FREE R-FACTOR SELECTION INCLUDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 1093 9.4 %CHOSEN IN P622 POINT GROUP
Rwork0.261 ---
obs-108031 92.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23528 0 108 0 23636
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ADP.PARADP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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