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万見
- PDB-1hss: 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR FROM WHEAT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hss
タイトル0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR FROM WHEAT
要素0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR
キーワードCEREAL INHIBITOR / ANIMAL AMYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase inhibitor activity / IgE binding / serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cereal seed allergen/trypsin and alpha-amylase inhibitor, conserved site / Cereal trypsin/alpha-amylase inhibitors family signature. / Cereal seed allergen/grain softness/trypsin and alpha-amylase inhibitor / Plant lipid-transfer and hydrophobic proteins / Hydrophobic Seed Protein / Protease inhibitor/seed storage/LTP family / Plant lipid transfer protein / seed storage protein / trypsin-alpha amylase inhibitor domain family / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-amylase inhibitor 0.19
類似検索 - 構成要素
生物種Triticum aestivum (コムギ)
手法X線回折 / 同系置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Oda, Y. / Fukuyama, K.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Tertiary and quaternary structures of 0.19 alpha-amylase inhibitor from wheat kernel determined by X-ray analysis at 2.06 A resolution.
著者: Oda, Y. / Matsunaga, T. / Fukuyama, K. / Miyazaki, T. / Morimoto, T.
#1: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of the Alpha-Amylase Inhibitor Coded 0.19 From Wheat Kernel
著者: Miyazaki, T. / Morimoto, T. / Fukuyama, K. / Matsubara, H.
履歴
登録1997年7月1日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR
B: 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR
C: 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR
D: 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4014
ポリマ－53,4014
非ポリマー00
水4,756264
1
A: 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR
B: 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7012
ポリマ－26,7012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10270 Å2
手法PISA
2
C: 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR
D: 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7012
ポリマ－26,7012
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.300, 79.300, 60.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999914, 0.012483, 0.004048), (0.001677, -0.184413, 0.982847), (0.013015, 0.98277, 0.184376)-48.2123, 26.94972, -22.07434
2given(-0.992683, -0.043094, 0.112794), (-0.119788, 0.234027, -0.964822), (0.015181, -0.971275, -0.237477)-47.63682, -28.19507, 26.06169
3given(0.992469, 0.121661, -0.014296), (0.12209, -0.991919, 0.034516), (-0.009982, -0.036001, -0.999302)-3.513, 5.2578, 4.33391
詳細WHEAT KERNEL 0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR EXISTS AS A HOMODIMER IN SOLUTION. AN ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO DIMERS. THREE NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXES WHICH ARE PERPENDICULAR TO EACH OTHER RELATE THE FOUR MONOMERS. A: FIRST MOLECULE IN AN ASYMMETRIC UNIT. IT FORMS A BIOLOGICAL DIMER WITH CHAIN B. B: SECOND MOLECULE IN AN ASYMMETRIC UNIT. IT FORMS A BIOLOGICAL DIMER WITH CHAIN A. C: THIRD MOLECULE IN AN ASYMMETRIC UNIT. IT FORMS A BIOLOGICAL DIMER WITH CHAIN D. D: FOURTH MOLECULE IN AN ASYMMETRIC UNIT. IT FORMS A BIOLOGICAL DIMER WITH CHAIN C.

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要素

#1: タンパク質
0.19 ALPHA-AMYLASE INHIBITOR


分子量: 13350.370 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Triticum aestivum (コムギ) / 器官: KERNEL / 参照: UniProt: P01085
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING OSCILLATION METHOD.
結晶化pH: 7
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 100MM NACL, 20MM HEPES, PH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 R.T. / 手法: microdialysis / 詳細: Miyazaki, T., (1994) J.Biochem.(Tokyo), 115, 179.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mMPIPES12
2100 mg/ml12NaCl
310 mg/mlprotein11

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年12月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.07 Å / Num. obs: 22687 / % possible obs: 81.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射
*PLUS
Num. measured all: 49815
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 67.3 % / Rmerge(I) obs: 0.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RIGAKUSOFTWAREデータ収集
RIGAKUSOFTWAREデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
RIGAKUデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 同系置換 / 解像度: 2.06→10 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 -9 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.187 22462 --
原子変位パラメータBiso mean: 32.8 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3628 0 0 264 3892
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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