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- PDB-1hsj: SARR MBP FUSION STRUCTURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hsj
タイトルSARR MBP FUSION STRUCTURE
要素FUSION PROTEIN CONSISTING OF STAPHYLOCOCCUS ACCESSORY REGULATOR PROTEIN R AND MALTOSE BINDING PROTEIN
キーワードTranscription/Sugar Binding Protein / Novel fold for DNA binding / Transcription-Sugar Binding Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to stress / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex ...response to stress / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA-binding transcription factor activity / DNA damage response / DNA binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcriptional regulator SarA/Rot / : / Transcriptional regulator SarA/Rot / : / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II ...Transcriptional regulator SarA/Rot / : / Transcriptional regulator SarA/Rot / : / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-glucopyranose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / HTH-type transcriptional regulator SarR
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zhang, G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the SarR protein from Staphylococcus aureus.
著者: Liu, Y. / Manna, A. / Li, R. / Martin, W.E. / Murphy, R.C. / Cheung, A.L. / Zhang, G.
履歴
登録2000年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / struct_ref ...entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name ..._struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 1.42020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FUSION PROTEIN CONSISTING OF STAPHYLOCOCCUS ACCESSORY REGULATOR PROTEIN R AND MALTOSE BINDING PROTEIN
B: FUSION PROTEIN CONSISTING OF STAPHYLOCOCCUS ACCESSORY REGULATOR PROTEIN R AND MALTOSE BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,5766
ポリマ－108,8562
非ポリマー7214
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area41050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.739, 70.639, 75.473
Angle α, β, γ (deg.)65.72, 67.18, 69.58
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 FUSION PROTEIN CONSISTING OF STAPHYLOCOCCUS ACCESSORY REGULATOR PROTEIN R AND MALTOSE BINDING PROTEIN / SARR AND MBP / MMBP


分子量: 54427.809 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
属: Escherichia, Staphylococcus / 生物種: , / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q2YYV0, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 糖
ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.59 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
25 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
3100 mMsodium acetate1reservoir
4100 mM1reservoirNaCl
518-22 %PEGmme20001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.99
検出器検出器: CCD / 日付: 2000年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→40 Å / Num. all: 50256 / Num. obs: 50256 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.028 / Rsym value: 0.032 / Net I/σ(I): 25.1
反射 シェル解像度: 2.28→2.37 Å / Rmerge(I) obs: 0.449 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 84.8
反射
*PLUS
Num. obs: 37403 / % possible obs: 96.5 % / Num. measured all: 77545

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Maltose binding protein 4mbp

4mbp


解像度: 2.3→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 381018.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 1962 5 %RANDOM
Rwork0.263 ---
obs0.263 39144 80.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.14 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 71.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.32 Å21.88 Å2-2.13 Å2
2--9.4 Å2-4.01 Å2
3----9.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.64 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7684 0 48 0 7732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.431 199 5 %
Rwork0.404 3803 -
obs--49.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 37186 / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.2324 / Rfactor Rfree: 0.2822
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 71.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.4 Å / Rfactor Rfree: 0.3802 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.404 / Num. reflection Rwork: 2702 / Rfactor obs: 0.4156

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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