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- PDB-1hs7: VAM3P N-TERMINAL DOMAIN SOLUTION STRUCTURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hs7
タイトルVAM3P N-TERMINAL DOMAIN SOLUTION STRUCTURE
要素SYNTAXIN VAM3
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / up-and-down three-helix bundle insertion preceding proline in an alpha-helix / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


vacuolar calcium ion homeostasis / amphisome-lysosome fusion / vacuole fusion, non-autophagic / COPII-mediated vesicle transport / vesicle fusion with vacuole / vesicle docking / SNAP receptor activity / SNARE complex / vesicle fusion / piecemeal microautophagy of the nucleus ...vacuolar calcium ion homeostasis / amphisome-lysosome fusion / vacuole fusion, non-autophagic / COPII-mediated vesicle transport / vesicle fusion with vacuole / vesicle docking / SNAP receptor activity / SNARE complex / vesicle fusion / piecemeal microautophagy of the nucleus / fungal-type vacuole membrane / vacuolar membrane / autophagosome membrane / autophagosome maturation / endomembrane system / SNARE binding / intracellular protein transport
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Dulubova, I. / Yamaguchi, T. / Wang, Y. / Sudhof, T.C. / Rizo, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 2001
タイトル: Vam3p structure reveals conserved and divergent properties of syntaxins.
著者: Dulubova, I. / Yamaguchi, T. / Wang, Y. / Sudhof, T.C. / Rizo, J.
履歴
登録2000年12月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNTAXIN VAM3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3551
ポリマ-11,3551
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 400structures with the lowest NOE energy
代表モデルモデル #1lowest noe and total energy

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要素

#1: タンパク質 SYNTAXIN VAM3


分子量: 11354.979 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 23-119 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12241

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1212D NOESY
131HNHA
2423D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9 mM 15N-labeled Vam3p N-terminal domain; 20 mM phosphate pH 6.0, 30 C95% H2O, 5% D2O AND 100% D2O
20.8 mM 15N,13C-labeled Vam3p N-terminal domain; 20 mM phosphate pH 6.0, 30 C95% H2O/5% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH (kPa)温度 (K)
120 mM phosphate 6ambient 303 K
220 mM phosphate 6ambient 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1BVariancollection
NMRPipe1.7Delaglio解析
NMRView4.1Johnsonデータ解析
CNS0.9Brunger構造決定
CNS0.9Brunger精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: 1771 total experimental restraints, 1565 NOE distance restraints, 130 hydrogen bond restraints, 76 dihedral angle restraints
代表構造選択基準: lowest noe and total energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest NOE energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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