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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hqa | ||||||
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タイトル | ALKALINE PHOSPHATASE (H412Q) | ||||||
![]() | ALKALINE PHOSPHATASE | ||||||
![]() | HYDROLASE (ALKALINE PHOSPHATASE) / HYDROLASE / PHOSPHORIC MONOESTER / TRANSFERASE / PHOSPHO / ALCOHOL ACCEPTOR | ||||||
機能・相同性 | ![]() oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Ma, L. / Kantrowitz, E.R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Kinetic and X-ray structural studies of a mutant Escherichia coli alkaline phosphatase (His-412-->Gln) at one of the zinc binding sites. 著者: Ma, L. / Kantrowitz, E.R. #1: ![]() タイトル: Escherichia Coli Alkaline Phosphatase: X-Ray Structural Studies of a Mutant Enzyme (His-412-->Asn) at One of the Catalytically Important Zinc Binding Sites 著者: Ma, L. / Tibbitts, T.T. / Kantrowitz, E.R. #2: ![]() タイトル: Mutations at Histidine 412 Alter Zinc Binding and Eliminate Transferase Activity in Escherichia Coli Alkaline Phosphatase 著者: Ma, L. / Kantrowitz, E.R. #3: ![]() タイトル: Reaction Mechanism of Alkaline Phosphatase Based on Crystal Structures. Two Metal Ion Catalysis 著者: Kim, E.E. / Wyckoff, H.W. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 175.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 145.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47084.383 Da / 分子数: 2 / 変異: H412Q / 由来タイプ: 組換発現 詳細: CRYSTALLIZED FROM 55% SATURATING (NH4)2SO4, 100 MM TRIS, 10 MM MGCL2 10 MM ZNCL2, 2 MM NAH2PO4, PH 7.5 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.91 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 9.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 275 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年8月10日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→40.9 Å / Num. obs: 58551 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.081 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 170722 / Rmerge(I) obs: 0.08 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.25→8 Å /
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.25→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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