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- PDB-1hp5: STREPTOMYCES PLICATUS BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE COMPLEXED WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hp5
タイトルSTREPTOMYCES PLICATUS BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE COMPLEXED WITH INTERMEDIATE ANALOUGE NAG-THIAZOLINE
要素BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE
キーワードHYDROLASE / glycosyl hydrolase / streptomyces plicatus / hexosaminidase / family 20 / substrate assisted catalysis / TIM barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosaminoglycan metabolic process / beta-N-acetylhexosaminidase activity / beta-N-acetylhexosaminidase / carbohydrate metabolic process / membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-hexosaminidase / Glycoside hydrolase family 20, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 20, catalytic domain / Chitobiase/beta-hexosaminidase domain 2-like / Beta-hexosaminidase, bacterial type, N-terminal / Glycosyl hydrolase family 20, domain 2 / Chitobiase; domain 2 / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily ...Beta-hexosaminidase / Glycoside hydrolase family 20, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 20, catalytic domain / Chitobiase/beta-hexosaminidase domain 2-like / Beta-hexosaminidase, bacterial type, N-terminal / Glycosyl hydrolase family 20, domain 2 / Chitobiase; domain 2 / Beta-hexosaminidase-like, domain 2 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NGT / beta-N-acetylhexosaminidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces plicatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / Difference Fourier / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mark, B.L.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystallographic evidence for substrate-assisted catalysis in a bacterial beta-hexosaminidase.
著者: Mark, B.L. / Vocadlo, D.J. / Knapp, S. / Triggs-Raine, B.L. / Withers, S.G. / James, M.N.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Structural and Functional Characterization of Streptomyces plicatus Beta-N-acetylhexosaminidase by Comparative Molecular Modeling and Site-directed Mutagenesis
著者: Mark, B.L. / Wasney, G.A. / Salo, T.J. / Khan, A.R. / Cao, Z. / Robbins, P.W. / James, M.N. / Triggs-Raine, B.L.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: NAG-thiazoline, An N-acetyl-betahexosaminidase inhibitor that implicates acetamido participation
著者: Knapp, S. / Vocadlo, D. / Gao, Z. / Kirk, B. / Lou, J. / Withers, S.G.
#3: ジャーナル: Gene / 年: 1992
タイトル: Cloning and high-level expression of a chitinase-encoding gene of Streptomyces plicatus
著者: Robbins, P.W. / Overbye, K. / Albright, C. / Benfield, B. / Pero, J.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: Cloning and expression of a Streptomyces plicatus chitinase (chitinase-63) in Escherichia coli
著者: Robbins, P.W. / Albright, C. / Benfield, B.
履歴
登録2000年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02023年8月9日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7338
ポリマ－56,1271
非ポリマー6067
水4,864270
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE
ヘテロ分子

A: BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,46516
ポリマ－112,2542
非ポリマー1,21214
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area5620 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area32590 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.621, 133.621, 174.194
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-509-

CL

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 BETA-N-ACETYLHEXOSAMINIDASE


分子量: 56126.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces plicatus (バクテリア)
プラスミド: PET3A(P3AHEX-1.8) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O85361, beta-N-acetylhexosaminidase

-
非ポリマー , 5種, 277分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-NGT / 3AR,5R,6S,7R,7AR-5-HYDROXYMETHYL-2-METHYL-5,6,7,7A-TETRAHYDRO-3AH-PYRANO[3,2-D]THIAZOLE-6,7-DIOL


分子量: 219.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13NO4S
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Ammonium sulfate, tri-sodium citrate, glycerol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
22.2 Mammonium sulfate1reservoir
3100 mMtrisodium citrate1reservoirpH6.0
420-25 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月17日
詳細: Flat collimating mirror; double crystal Si(111) monochromator; toroid mirror (vertical and horizontal focusing)
放射モノクロメーター: Flat collimating mirror; double crystal Si(111) monochromator; toroid mirror (vertical and horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. all: 54042 / Num. obs: 52210 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 18.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 26.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.263 / Mean I/σ(I) obs: 6.64 / Rsym value: 0.263 / % possible all: 92
反射
*PLUS
Num. measured all: 361546
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: Difference Fourier
開始モデル: 1HP4

1hp4


解像度: 2.1→43.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 3178566.8 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 5254 10.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.197 54042 --
obs0.197 52210 96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.71 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.75 Å23.71 Å20 Å2
2--3.75 Å20 Å2
3----7.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→43.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3864 0 34 270 4168
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.592.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 800 9.8 %
Rwork0.225 7359 -
obs--92.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAramPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2NEW_NGT_GOL.PARamNGT_GOL.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SPECIAL_POSITION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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