[日本語] English
万見
- PDB-1hp2: SOLUTION STRUCTURE OF A TOXIN FROM THE SCORPION TITYUS SERRULATUS... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hp2
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF A TOXIN FROM THE SCORPION TITYUS SERRULATUS (TSTX-K ALPHA) DETERMINED BY NMR.
要素TITYUSTOXIN K ALPHA
キーワードTOXIN / K+ channel / scorpion toxin / alpha-K toxin
機能・相同性Scorpion short toxins signature. / Scorpion short chain toxin, potassium channel inhibitor / Scorpion short toxin, BmKK2 / Knottin, scorpion toxin-like superfamily / ion channel inhibitor activity / potassium channel regulator activity / toxin activity / extracellular region / Potassium channel toxin alpha-KTx 4.1
機能・相同性情報
生物種Tityus serrulatus (サソリ)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing
データ登録者Ellis, K.C. / Tenenholz, T.C. / Gilly, W.F. / Blaustein, M.P. / Weber, D.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Interaction of a toxin from the scorpion Tityus serrulatus with a cloned K+ channel from squid (sqKv1A).
著者: Ellis, K.C. / Tenenholz, T.C. / Jerng, H. / Hayhurst, M. / Dudlak, C.S. / Gilly, W.F. / Blaustein, M.P. / Weber, D.J.
#1: ジャーナル: MOL.PHARMACOL. / 年: 1991
タイトル: Polypeptide Toxins from the Venoms of Old World and New World Scorpions Preferentially Block Different Potassium Channels
著者: Blaustein, M.P. / Rogowski, R.S. / Schneider, M.J. / Krueger, B.K.
履歴
登録2000年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TITYUSTOXIN K ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,9561
ポリマ－3,9561
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #25closest to the average

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド TITYUSTOXIN K ALPHA / TSTX-K ALPHA / TSK4


分子量: 3955.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tityus serrulatus (サソリ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46114
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
121DQF-COSY
131TOCSY
141ROESY
152E-COSY
261TOCSY
371TOCSY
481TOCSY
591TOCSY
51012D NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
14.53 mM TsTx-Ka 2.2 mM d11-Tris 0.1 mM EDTA 0.35 mM NaN390% H2O/10% D2O
24.53 mM TsTx-Ka 2.2 mM d11-Tris 0.1 mM EDTA 0.35 mM NaN3100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
11.443.51 atm310 K
21.443.51 atm305 K
31.443.51 atm300 K
41.443.51 atm295 K
51.443.51 atm290 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851Brunger精密化
X-PLOR3.851Brunger構造決定
XwinNMRcollection
NMRPipe1.7Delagilio解析
Felix解析
精密化手法: distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: These structures are based on a total of 569 NOE distance contraints, 13 dihedral angle restraints, and 16 phi angle restraints.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る