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万見
- PDB-1hot: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE COMPLEXED WITH THE ALLOSTERIC A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hot
タイトルGLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE COMPLEXED WITH THE ALLOSTERIC ACTIVATOR N-ACETYL-GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE
要素GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE
キーワードISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine catabolic process / glucosamine-6-phosphate deaminase / glucosamine-6-phosphate deaminase activity / N-acetylglucosamine catabolic process / N-acetylglucosamine metabolic process / N-acetylneuraminate catabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate metabolic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-6-phosphate isomerase, conserved site / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerases signature. / Glucosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine-6-phosphate isomerases/6-phosphogluconolactonase / Rossmann fold - #1360 / NagB/RpiA transferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-16G / PHOSPHATE ION / Glucosamine-6-phosphate deaminase / Glucosamine-6-phosphate deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Oliva, G. / Fontes, M.L. / Garratt, R. / Altamirano, M.M. / Calcagno, M.L. / Horjales, E.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structure and catalytic mechanism of glucosamine 6-phosphate deaminase from Escherichia coli at 2.1 A resolution.
著者: Oliva, G. / Fontes, M.R. / Garratt, R.C. / Altamirano, M.M. / Calcagno, M.L. / Horjales, E.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Studies of Glucosamine-6-Phosphate Deaminase from Escherichia Coli K12
著者: Horjales, E. / Altamirano, M.M. / Calcagno, M.L. / Dauter, Z. / Wilson, K. / Garratt, R.C. / Oliva, G.
履歴
登録1995年11月17日処理サイト: BNL
改定 1.01996年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE
B: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4176
ポリマ－59,6242
非ポリマー7924
水3,405189
1
A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE
B: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE
B: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE
B: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,25018
ポリマ－178,8736
非ポリマー2,37712
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area15320 Å2
ΔGint-104.3 kcal/mol
Surface area61270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.710, 125.710, 222.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE DEAMINASE


分子量: 29812.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09375, UniProt: P0A759*PLUS, EC: 5.3.1.10
#2: 糖 ChemComp-16G / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE / N-acetyl-6-O-phosphono-alpha-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-glucose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 301.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H16NO9P
識別子タイププログラム
a-D-GlcpNAc6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.7 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
20.45 mMGlcNAc6P1reservoir
1Na/K phosphate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
Num. obs: 20036 / % possible obs: 88.1 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.051

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.4→8 Å / Rfactor Rwork: 0.165 / Rfactor obs: 0.165
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4184 0 48 189 4421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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