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- PDB-1hnn: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PNMT COMPLEXED WITH SK&F 29661 AND ADO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hnn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PNMT COMPLEXED WITH SK&F 29661 AND ADOHCY(SAH)
要素PHENYLETHANOLAMINE N-METHYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / adrenaline synthesis / S-adenosyl methionine
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylethanolamine N-methyltransferase / phenylethanolamine N-methyltransferase activity / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / catecholamine biosynthetic process / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase, NNMT/PNMT/TEMT / Methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT, conserved site / : / NNMT/PNMT/TEMT family / NNMT/PNMT/TEMT family of methyltransferases signature. / SAM-dependent methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Chem-SKF / Phenylethanolamine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Martin, J.L. / Begun, J. / McLeish, M.J. / Caine, J.M. / Grunewald, G.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Getting the adrenaline going: crystal structure of the adrenaline-synthesizing enzyme PNMT.
著者: Martin, J.L. / Begun, J. / McLeish, M.J. / Caine, J.M. / Grunewald, G.L.
履歴
登録2000年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHENYLETHANOLAMINE N-METHYLTRANSFERASE
B: PHENYLETHANOLAMINE N-METHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9696
ポリマ－61,7762
非ポリマー1,1934
水2,270126
1
A: PHENYLETHANOLAMINE N-METHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4853
ポリマ－30,8881
非ポリマー5972
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PHENYLETHANOLAMINE N-METHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4853
ポリマ－30,8881
非ポリマー5972
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.350, 94.350, 187.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 PHENYLETHANOLAMINE N-METHYLTRANSFERASE / PNMTASE


分子量: 30887.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11086, phenylethanolamine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-SKF / 1,2,3,4-TETRAHYDRO-ISOQUINOLINE-7-SULFONIC ACID AMIDE / SKF-29661


分子量: 212.269 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12N2O2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 6K, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1PEG600011
211LiCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月14日 / 詳細: Yale mirrors
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→38.48 Å / Num. all: 38545 / Num. obs: 34845 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 43.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.274 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 54
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 54 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→38.48 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 444544.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 3236 10 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.232 32279 95 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.19 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→38.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4154 0 80 126 4360
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.652.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 460 10.4 %
Rwork0.352 3947 -
obs-3947 79 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SAH.PARAMSAH.TOP
X-RAY DIFFRACTION4SKF_NEW.PARAMSKF.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.231 / Rfactor Rfree: 0.272 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.45
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.652.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.367 / % reflection Rfree: 10.4 % / Rfactor Rwork: 0.352

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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