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- PDB-1hkw: MYCOBACTERIUM DIAMINOPIMELATE DICARBOXYLASE (LysA) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hkw
タイトルMYCOBACTERIUM DIAMINOPIMELATE DICARBOXYLASE (LysA)
要素DIAMINOPIMELATE DECARBOXYLASE
キーワードLYASE / DECARBOXYLASE / DIAMINOPIMELATE / DAPDC / PLP / LYSINE PATHWAY / MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS / LYSINE SYNTHETIC PATHWAY / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / TB STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / TB / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


diaminopimelate decarboxylase / diaminopimelate decarboxylase activity / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / peptidoglycan-based cell wall / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
Diaminopimelate decarboxylase, LysA / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain ...Diaminopimelate decarboxylase, LysA / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Diaminopimelate decarboxylase / Diaminopimelate decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gokulan, K. / Rupp, B. / Pavelka Jr, M.S. / Jacobs Jr, W.R. / Sacchettini, J.C. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of Mycobacterium Tuberculosis Diaminopimelate Decarboxylase, an Essential Enzyme in Bacterial Lysine Biosynthesis
著者: Gokulan, K. / Rupp, B. / Pavelka, M. / Jacobs, W. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録2003年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月24日Group: Structure summary
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_name
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIAMINOPIMELATE DECARBOXYLASE
B: DIAMINOPIMELATE DECARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,3404
ポリマ－97,1482
非ポリマー1922
水3,855214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.560, 111.560, 237.673
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 3 - 445 / Label seq-ID: 3 - 445

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.29392, -0.71332, -0.63623), (-0.71267, -0.28003, 0.64318), (-0.63695, 0.64247, -0.42605)
ベクター: 78.13149, 77.6891, -0.39707)

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要素

#1: タンパク質 DIAMINOPIMELATE DECARBOXYLASE / DAP DECARBOXYLASE / MESO-DIAMINOPIMELATE DECARBOXYLASE / LYSA


分子量: 48574.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SULFATE ION IN PLP PHOSPHATE BINDING SITE
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
株: H37RV / 解説: C-TERM 6-HIS TAG / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) MET-
参照: UniProt: P31848, UniProt: P9WIU7*PLUS, diaminopimelate decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CONVERTS MESO-2,6-DIAMINOHEPTANEDIOATE TO L-LYSINE AND CO(2). REQUIRES PYRIDOXAL PHOSPHATE AS A ...CONVERTS MESO-2,6-DIAMINOHEPTANEDIOATE TO L-LYSINE AND CO(2). REQUIRES PYRIDOXAL PHOSPHATE AS A COFACTOR. MEMBER OF THE LYSINE BIOSYNTHESIS PATHWAY AT THE LAST STEP OF LYSINE SYNTHESIS.
Has protein modificationY
配列の詳細RV1293, INITIAL METHIONINE FROM EXPRESSION CONSTRUCT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 4 UL HANGING DROPS (2 UL OF DAPDC 10 MG/ML CONTAINING 5MM OF LYSINE COMBINED WITH 2 UL OF WELL SOLUTION) WERE EQUILIBRATED AGAINST 500 UL OF WELL SOLUTION (24% PEG-MME 5K, 0.1M MES BUFFER PH6. ...詳細: 4 UL HANGING DROPS (2 UL OF DAPDC 10 MG/ML CONTAINING 5MM OF LYSINE COMBINED WITH 2 UL OF WELL SOLUTION) WERE EQUILIBRATED AGAINST 500 UL OF WELL SOLUTION (24% PEG-MME 5K, 0.1M MES BUFFER PH6.3 AND 60 MM AMMONIUM SULFATE), pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 6.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
25 mMlysine1drop
324 %PEG5000 MME1reservoir
40.1 MMES1reservoirpH6.3
560 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 0.9638
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9638 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→65.7 Å / Num. obs: 813664 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 22.6 % / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 22 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 35928 / Num. measured all: 813664
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Num. unique obs: 2637 / Num. measured obs: 58014

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TEXTALモデル構築
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
直接法位相決定
TEXTAL位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 11.89 / SU ML: 0.223 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.496 / ESU R Free: 0.309 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.ATOM OXT OF A 447 AND B 446 WERE REMOVED TO INDICATE THAT THE CHAINS CONTINUE BEYOND RESIDUE 447.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1886 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.195 35855 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å20 Å20 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6641 0 10 214 6865
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.0216776
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026327
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6991.9599242
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.974314591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.8495888
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.21094
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027685
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021354
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.21539
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2670.27924
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1060.24445
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1120.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2640.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2280.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.981.54408
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.78827092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.84732368
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7444.52150
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.353 121
Rwork0.364 2590
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.247 / Rfactor Rwork: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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