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- PDB-1hjc: CRYSTAL STRUCTURE OF RUNX-1/AML1/CBFALPHA RUNT DOMAIN BOUND TO A ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hjc
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RUNX-1/AML1/CBFALPHA RUNT DOMAIN BOUND TO A DNA FRAGMENT FROM THE CSF-1R PROMOTER
要素
  • DNA (5'-(*GP*AP*AP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*GP*GP* TP*TP*GP*CP*G)-3')
  • DNA (5'-(CP*CP*GP*CP*AP*AP*CP*CP*AP*CP*AP* GP*AP*GP*TP*T)-3')
  • RUNT-RELATED TRANSCRIPTION FACTOR 1
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / TRANSCRIPTION FACTOR / BZIP / RUNX / RUNT / C/EBP / CBF / CORE BINDING FACTOR / AML1 / AML / ONCOPROTEIN / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hair follicle cell proliferation / Organic cation transport / positive regulation of progesterone secretion / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / positive regulation of granulocyte differentiation ...regulation of hair follicle cell proliferation / Organic cation transport / positive regulation of progesterone secretion / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / positive regulation of granulocyte differentiation / core-binding factor complex / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of cell maturation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / neuron fate commitment / Estrogen-dependent gene expression / myeloid progenitor cell differentiation / definitive hemopoiesis / regulation of T cell anergy / embryonic hemopoiesis / hair follicle morphogenesis / behavioral response to pain / regulation of cell differentiation / hemopoiesis / basement membrane / regulation of signal transduction / neuron development / chondrocyte differentiation / response to retinoic acid / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of interleukin-2 production / ossification / liver development / skeletal system development / central nervous system development / promoter-specific chromatin binding / neuron differentiation / positive regulation of angiogenesis / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of type II interferon production / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Runx, central domain superfamily / Acute myeloid leukemia 1 protein (AML1)/Runt / Runt domain / Runx, C-terminal domain / Runt-related transcription factor RUNX / Runt domain / Runx inhibition domain / Runt domain profile. / Immunoglobulin-like - #720 / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily ...Runx, central domain superfamily / Acute myeloid leukemia 1 protein (AML1)/Runt / Runt domain / Runx, C-terminal domain / Runt-related transcription factor RUNX / Runt domain / Runx inhibition domain / Runt domain profile. / Immunoglobulin-like - #720 / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Runt-related transcription factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Tahirov, T.H. / Ogata, K.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structural Analyses of DNA Recognition by the Aml1/Runx-1 Runt Domain and its Allosteric Control by Cbfbeta
著者: Tahirov, T.H. / Inoue-Bungo, T. / Morii, H. / Fujikawa, A. / Sasaki, M. / Kimura, K. / Shiina, M. / Sato, K. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Ishii, S. / Ogata, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analyses of Quaternary, Ternary and Binary Protein-DNA Complexes with Involvement of Aml1/Runx-1/Cbfalpha Runt Domain, Cbfbeta and the C/Ebpbeta bZIP Region
著者: Tahirov, T.H. / Inoue-Bungo, T. / Sasaki, M. / Shiina, M. / Kimura, K. / Sato, K. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Kamiya, N. / Ogata, K.
履歴
登録2001年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RUNT-RELATED TRANSCRIPTION FACTOR 1
B: DNA (5'-(*GP*AP*AP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*GP*GP* TP*TP*GP*CP*G)-3')
C: DNA (5'-(CP*CP*GP*CP*AP*AP*CP*CP*AP*CP*AP* GP*AP*GP*TP*T)-3')
D: RUNT-RELATED TRANSCRIPTION FACTOR 1
E: DNA (5'-(*GP*AP*AP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*GP*GP* TP*TP*GP*CP*G)-3')
F: DNA (5'-(CP*CP*GP*CP*AP*AP*CP*CP*AP*CP*AP* GP*AP*GP*TP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0266
ポリマ－47,0266
非ポリマー00
水1,04558
1
A: RUNT-RELATED TRANSCRIPTION FACTOR 1
B: DNA (5'-(*GP*AP*AP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*GP*GP* TP*TP*GP*CP*G)-3')
C: DNA (5'-(CP*CP*GP*CP*AP*AP*CP*CP*AP*CP*AP* GP*AP*GP*TP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5133
ポリマ－23,5133
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: RUNT-RELATED TRANSCRIPTION FACTOR 1
E: DNA (5'-(*GP*AP*AP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*GP*GP* TP*TP*GP*CP*G)-3')
F: DNA (5'-(CP*CP*GP*CP*AP*AP*CP*CP*AP*CP*AP* GP*AP*GP*TP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5133
ポリマ－23,5133
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.094, 104.073, 116.185
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細CHAIN AND DNA DUPLEX

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要素

#1: タンパク質 RUNT-RELATED TRANSCRIPTION FACTOR 1 / CORE-BINDING FACTOR / ALPHA B SUBUNIT / RUNX-1 / AML1 / PEBP2ALPHAB / CBFA2


分子量: 13715.696 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 60-182 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PAR2156 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03347
#2: DNA鎖 DNA (5'-(*GP*AP*AP*CP*TP*CP*TP*GP*TP*GP*GP* TP*TP*GP*CP*G)-3')


分子量: 4945.200 Da / 分子数: 2 / 断片: FRAGMENT FROM CSF-1R PROMOTER / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-(CP*CP*GP*CP*AP*AP*CP*CP*AP*CP*AP* GP*AP*GP*TP*T)-3')


分子量: 4852.170 Da / 分子数: 2 / 断片: FRAGMENT FROM CSF-1R PROMOTER / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.3 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.15 M MAGNESIUM ACETATE, 5% W/V PEG 4000, 50 MM HEPES BUFFER, PH 7.0 AT 24 DEGREES C
結晶化
*PLUS
温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Tahirov, T.H., (2001) Acta Crystallogr., D57, 850.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein-DNA solution1drop
20.1 M1reservoirKCl
30.01 M1reservoirMgCl2
410 %(v/v)PEG4001reservoir
50.05 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS4 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. obs: 17550 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.436 % / Biso Wilson estimate: 40.9 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / 冗長度: 2.91 % / Mean I/σ(I) obs: 10.9 / Rsym value: 0.092 / % possible all: 88.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 61764 / Rmerge(I) obs: 0.047

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.9位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IO4

1io4


解像度: 2.65→18.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1305275.52 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED, ATOMS C, O, N, CA AND CB ARE HARMONICALLY RESTRAINED DURING REFINEMENT WITH HARMONIC RESTRAINT CONSTANT OF 50
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 876 5 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs0.223 17550 94.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.9964 Å2 / ksol: 0.298698 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--25.93 Å20 Å20 Å2
2---21.77 Å20 Å2
3---47.69 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.38 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→18.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1826 1300 0 58 3184
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.431.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.142.5
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 127 4.7 %
Rwork0.416 2561 -
obs--88.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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