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万見
- PDB-1hig: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN INTERFERON-GAMMA. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hig
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN INTERFERON-GAMMA.
要素INTERFERON-GAMMA
キーワードGLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of iron ion import across plasma membrane / type II interferon receptor binding / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / negative regulation of tau-protein kinase activity / positive regulation of NMDA glutamate receptor activity / : / positive regulation of vitamin D biosynthetic process ...positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of iron ion import across plasma membrane / type II interferon receptor binding / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / negative regulation of tau-protein kinase activity / positive regulation of NMDA glutamate receptor activity / : / positive regulation of vitamin D biosynthetic process / positive regulation of cellular respiration / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-23 production / negative regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of calcidiol 1-monooxygenase activity / positive regulation of protein deacetylation / type III interferon-mediated signaling pathway / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of core promoter binding / neuroinflammatory response / positive regulation of exosomal secretion / positive regulation of killing of cells of another organism / macrophage activation involved in immune response / positive regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / negative regulation of interleukin-17 production / positive regulation of signaling receptor activity / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of neurogenesis / negative regulation of epithelial cell differentiation / positive regulation of amyloid-beta formation / IFNG signaling activates MAPKs / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of insulin secretion / humoral immune response / macrophage differentiation / positive regulation of autophagy / Regulation of IFNG signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of chemokine production / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of glycolytic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of cytokine production / cytokine activity / astrocyte activation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / microglial cell activation / positive regulation of protein-containing complex assembly / response to virus / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / cellular response to virus / positive regulation of protein import into nucleus / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / Interferon gamma signaling / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / defense response to virus / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interferon gamma / Interferon gamma / Four-helical cytokine-like, core
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Ealick, S.E. / Cook, W.J. / Vijay-Kumar, S. / Carson, M. / Nagabhushan, T.L. / Trotta, P.P. / Bugg, C.E.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Three-dimensional structure of recombinant human interferon-gamma.
著者: Ealick, S.E. / Cook, W.J. / Vijay-Kumar, S. / Carson, M. / Nagabhushan, T.L. / Trotta, P.P. / Bugg, C.E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1987
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Investigation of a Recombinant Form of Human Gamma-Interferon
著者: Vijay-Kumar, S. / Senadhi, S.E. / Ealick, S.E. / Nagabhushan, T.L. / Trotta, P.P. / Kosecki, R. / Reichert, P. / Bugg, C.E.
履歴
登録1991年10月3日処理サイト: BNL
改定 1.01992年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERFERON-GAMMA
B: INTERFERON-GAMMA
C: INTERFERON-GAMMA
D: INTERFERON-GAMMA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8224
ポリマ－64,8224
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.000, 114.000, 315.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Atom site foot note1: RESIDUES 1, 2, 18 - 28, AND 121 - 123 FIT THE ELECTRON DENSITY POORLY.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.081819, 0.425574, -0.901217), (0.428144, -0.801553, -0.41738), (-0.899999, -0.42, -0.116625)14.1572, 68.4508, 47.0025
2given(-0.965762, 0.219492, 0.138303), (0.218579, 0.401269, 0.889498), (0.139741, 0.889273, -0.435507)-5.8721, -6.1859, 11.0105
3given(0.036389, -0.640605, 0.767008), (-0.647516, -0.599721, -0.470167), (0.761182, -0.479541, -0.436625)1.7142, 66.1517, 53.4449
詳細THE TRANSFORMATION GIVEN ON THE FIRST SET OF *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*. THIS CORRESPONDS TO A ROTATION ANGLE OF 179.8892 DEGREES ABOUT AN AXIS PARALLEL TO (0.6776,0.3150,-0.6646). THE TRANSFORMATION GIVEN ON THE SECOND SET OF *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *C* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*. THIS CORRESPONDS TO A ROTATION ANGLE OF 179.9508 DEGREES ABOUT AN AXIS PARALLEL TO (0.1308,0.8370,0.5313). THE TRANSFORMATION GIVEN ON THE THIRD SET OF *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *D* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*. THIS CORRESPONDS TO A ROTATION ANGLE OF 179.6269 DEGREES ABOUT AN AXIS PARALLEL TO (0.7199,-0.4474,0.5307).

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要素

#1: タンパク質
INTERFERON-GAMMA / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 16205.518 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01579

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.51 %
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 5.9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to J.Biol.Chem. 262.4804 1987
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1protein1drop0.0025ml
236 %satammonium sulfate1drop0.0025ml
350 mMacetate1drop
436 %satammonium sulfate1reservoir
550 mMacetate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 19954 / Num. measured all: 158195 / Rmerge(I) obs: 0.113

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化解像度: 3.5→6 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.25 -
obs-13192
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数492 0 0 0 492
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4.74
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 13192 / σ(I): 2 / Rfactor obs: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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