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- PDB-1hh1: THE STRUCTURE OF HJC, A HOLLIDAY JUNCTION RESOLVING ENZYME FROM S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hh1
タイトルTHE STRUCTURE OF HJC, A HOLLIDAY JUNCTION RESOLVING ENZYME FROM SULFOLOBUS SOLFATARICUS
要素HOLLIDAY JUNCTION RESOLVING ENZYME HJC
キーワードHOLLIDAY JUNCTION RESOLVASE / HOMOLOGOUS RECOMBINATION / NUCLEASE DOMAIN / ARCHAEA
機能・相同性
機能・相同性情報


crossover junction endodeoxyribonuclease / crossover junction DNA endonuclease activity / DNA recombination / DNA repair / magnesium ion binding / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Holliday junction resolvase Hjc / Holliday junction resolvase Hjc, archaeal / Archaeal holliday junction resolvase (hjc) / Trna Endonuclease; Chain: A, domain 1 - #10 / Trna Endonuclease; Chain: A, domain 1 / tRNA endonuclease-like domain superfamily / Restriction endonuclease type II-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Crossover junction endodeoxyribonuclease Hjc / Crossover junction endodeoxyribonuclease Hjc
類似検索 - 構成要素
生物種SULFOLOBUS SOLFATARICUS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Bond, C.S. / Kvaratskhelia, M. / Richard, D. / White, M.F. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2001
タイトル: Structure of Hjc, a Holliday Junction Resolvase, from Sulfolobus Solfataricus
著者: Bond, C.S. / Kvaratskhelia, M. / Richard, D. / White, M.F. / Hunter, W.N.
履歴
登録2000年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HOLLIDAY JUNCTION RESOLVING ENZYME HJC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0401
ポリマ-16,0401
非ポリマー00
1,42379
1
A: HOLLIDAY JUNCTION RESOLVING ENZYME HJC

A: HOLLIDAY JUNCTION RESOLVING ENZYME HJC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0802
ポリマ-32,0802
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.699, 52.699, 207.607
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2032-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HOLLIDAY JUNCTION RESOLVING ENZYME HJC


分子量: 16039.791 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SULFOLOBUS SOLFATARICUS (古細菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UWX8, UniProt: Q7LXU0*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 4.5
詳細: 0.1M SODIUM ACETATE PH 4.5, 20% GLYCEROL, 20% PEG 4K, 0.16M AMMONIUM SULFATE
結晶化
*PLUS
pH: 4.6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 %(w/v)PEG40001reservoir
20.08 Msodium acetate1reservoir
3160 mMammonium sulfate1reservoir
420 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97626
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→20 Å / Num. obs: 10061 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 36
反射 シェル解像度: 2.15→2.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / Rsym value: 0.105 / % possible all: 97
反射
*PLUS
Num. measured all: 121253 / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 % / Rmerge(I) obs: 0.105

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.15→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.21
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 484 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs-10061 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数983 0 0 79 1062
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0360.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0570.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.2843
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.0435
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.9626
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.3768
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0519
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0226
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 35 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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