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- PDB-1hg1: X-ray structure of the complex between Erwinia chrysanthemi L-asp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hg1
タイトルX-ray structure of the complex between Erwinia chrysanthemi L-asparaginase and D-aspartate
要素L-ASPARAGINASE
キーワードASPARAGINASE / HYDROLASE / COMPLEX / D-ASPARTATE
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine metabolic process / asparaginase / asparaginase activity
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-ASPARTIC ACID / L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種ERWINIA CHRYSANTHEMI (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Wlodawer, A. / Kolyani, K.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Stuctural Basis for the Activity and Substrate Specificity of Erwinia Chrysanthemi L-Asparaginase
著者: Kolyani, K.A. / Wlodawer, A. / Lubkowski, J.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1993
タイトル: A Left-Handed Crossover Involved in Amidohydrolase Catalysis, Crystal Structure of Erwinia Chrysanthemi L-Asparaginase with Bound L-Aspartate
著者: Miller, M. / Rao, J.K.M. / Wlodawer, A. / Gribskov, M.R.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli L-Asparaginase, an Enzyme Used in Cancer Therapy
著者: Swain, A.L. / Jaskolski, M. / Housset, D. / Rao, J.K.M. / Wlodawer, A.
履歴
登録2000年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ASPARAGINASE
B: L-ASPARAGINASE
C: L-ASPARAGINASE
D: L-ASPARAGINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,0248
ポリマ－140,4924
非ポリマー5324
水17,655980
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17810 Å2
ΔGint-85.7 kcal/mol
Surface area46650 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.840, 90.425, 126.893
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細BIOLOGICAL_UNIT: HOMOTETRAMER

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要素

#1: タンパク質
L-ASPARAGINASE / L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE / L-ASNASE


分子量: 35123.020 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE NEW NAME OF ERWINIA CHRYSANTHEMI IS PECTOBACTERIUM CHRYSANTHEMI
由来: (天然) ERWINIA CHRYSANTHEMI (バクテリア) / 株: NCPPB 1125 / 参照: UniProt: P06608, asparaginase
#2: 化合物
ChemComp-DAS / D-ASPARTIC ACID


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 980 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.05 %
結晶化pH: 5.4
詳細: 40%(W/V) AMMONIUM SULFATE, 2%(V/V) PEG400, 0.1M TRIS (PH 8.5), CROSSLINKING WITH 0.1% GLUTARALDEHYDE, TRANSFER TO AMMONIUM SULFATE-FREE, 30% PEG4000, CHANGE OF THE BUFFER TO 0.1M SODIUM ACETATE
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Miller, M., (1993) FEBS Lett., 328, 275. / PH range low: 9 / PH range high: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 %ammonium sulfate1reservoir
20.1 MCHES1reservoir
32 %(w/v)PEG4001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月15日
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 100021 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.53 / % possible all: 74.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 331851 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74.7 % / Rmerge(I) obs: 0.53

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PREVIUOSLY PUBLISHED STRUCTURE OF ERWINIA CHRYSANTHEMI L-ASPARAGINSE (MILLER ET AL., FEBS LETT., 1993

解像度: 1.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.0047 / Data cutoff high absF: 100000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: PARAMETERS AND TOPOLOGY FOR D- ASPRATATE WAS TAKEN AS FOR STANDARD L-ASPARTATE, HOWEVER, THE IMPROPER ANGLE FOR TETRAHEDRAL CA WAS CHANGED TO ITS NEGATIVE VALUE, TO REFLECT CHANGE IN STEREOCHEMISTRY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1881 2 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.179 94454 85.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: DENSITY MODIFICATION / Bsol: 46.83 Å2 / ksol: 0.379 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.84 Å20 Å2-0.539 Å2
2--2.622 Å20 Å2
3---3.217 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9361 0 36 980 10377
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0049
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.279
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.02
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.702
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.50.809
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it21.299
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it21.435
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.52.117
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 161 2.46 %
Rwork0.279 6951 -
obs--64.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMPROTEIN_BREAK.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PROTEIN.LINK
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.702
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.8091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.4352
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.2992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.1172.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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