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- PDB-1hes: MU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 ADAPTOR (SECOND DOMAIN), COMPLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hes
タイトルMU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 ADAPTOR (SECOND DOMAIN), COMPLEXED WITH P-selectin INTERNALIZATION PEPTIDE SHLGTYGVFTNAA
要素
  • CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50
  • P-SELECTIN PEPTIDE
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / ENDOCYTOSIS / ADAPTOR / PEPTIDE COMPLEX / PEPTIDE BINDING PROTE / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin activation / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / fucose binding / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / platelet dense granule membrane ...regulation of integrin activation / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / fucose binding / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / platelet dense granule membrane / glycosphingolipid binding / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / sialic acid binding / oligosaccharide binding / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / platelet alpha granule membrane / vesicle budding from membrane / leukocyte tethering or rolling / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / positive regulation of platelet activation / positive regulation of leukocyte migration / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / low-density lipoprotein particle receptor binding / leukocyte cell-cell adhesion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / response to cytokine / Cell surface interactions at the vascular wall / intracellular protein transport / lipopolysaccharide binding / cell-cell adhesion / receptor internalization / integrin binding / endocytosis / terminal bouton / calcium-dependent protein binding / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / Platelet degranulation / heparin binding / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / transmembrane transporter binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / postsynapse / cell adhesion / inflammatory response / external side of plasma membrane / lipid binding / synapse / calcium ion binding / glutamatergic synapse / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Selectin superfamily / Selectin, C-type lectin-like domain / Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / : / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. ...Selectin superfamily / Selectin, C-type lectin-like domain / Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / : / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
P-selectin / AP-2 complex subunit mu / AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Owen, D.J. / Evans, P.R. / Green, S.A.
引用
ジャーナル: Traffic / 年: 2001
タイトル: A Third Specificity-Determining Site in Mu 2 Adaptin for Sequences Upstream of Yxx Phi Sorting Motifs
著者: Owen, D.J. / Setiadi, H. / Evans, P.R. / Mcever, R.P. / Green, S.A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: A Structural Explanation for the Recognition of Tyrosine-Based Endocytotic Signals
著者: Owen, D.J. / Evans, P.R.
履歴
登録2000年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50
P: P-SELECTIN PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6402
ポリマ－34,6402
非ポリマー00
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-11.8 kcal/mol
Surface area17470 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)125.720, 125.720, 75.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50 / CLATHRIN COAT ASSOCIATED PROTEIN AP50 / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 50 KDA PROTEIN / HA2 50 KDA ...CLATHRIN COAT ASSOCIATED PROTEIN AP50 / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 50 KDA PROTEIN / HA2 50 KDA SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 MEDIUM CHAIN / AP-2 MU 2 CHAIN / MU2 ADAPTIN


分子量: 32758.363 Da / 分子数: 1 / 断片: INTERNALIZATION SIGNAL BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE FIRST SEVEN RESIDUES OF THE POLYMER MAKE UP A HIS-TAG
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 遺伝子: AP50 / プラスミド: PMW172H6 / 遺伝子 (発現宿主): AP50 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P20172, UniProt: P84092*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド P-SELECTIN PEPTIDE


分子量: 1882.015 Da / 分子数: 1 / 断片: INTERNALIZATION SIGNAL / 由来タイプ: 合成
詳細: PEPTIDE INTERNALISATION SIGNAL MOTIF FROM P-SELECTIN SHLGTYGVFTNAAFDPSP
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P16109
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 79 % / 解説: ISOMORPHOUS TO 1BW8
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: HANGING DROP, 2.2M NACL, 0.4M NA/K PHOSPHATE, 10MM DTT 0.1M MES PH 7.1, 15% GLYCEROL, 16 DEGREES, MOLAR RATIO OF PEPTIDE TO PROTEIN 3:1
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Owen, D.J., (1998) Science, 282, 1327. / PH range low: 7.1 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112 mg/mlprotein1drop
22.2 M1reservoirNaCl
30.4 Msodium potassium phosphate1reservoir
410 mMdithiothreitol1reservoir
515 %(v/v)glycerol1reservoir
60.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.877
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月18日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: YES / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.877 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→22 Å / Num. obs: 13729 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 90 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rsym value: 0.146 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.0106 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.0106 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BW8

1bw8


解像度: 3→100 Å / SU B: 18.91 / SU ML: 0.359 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.442 / ESU R Free: 0.329 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 671 4.9 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.213 13045 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å2-0.05 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2105 0 0 33 2138
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.030.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.3481.968

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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