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- PDB-1he7: Human Nerve growth factor receptor TrkA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1he7
タイトルHuman Nerve growth factor receptor TrkA
要素HIGH AFFINITY NERVE GROWTH FACTOR RECEPTOR
キーワードTRANSFERASE / TRK-RECEPTOR / STRAND-SWAPPING / NERVE GROWTH FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotrophin p75 receptor binding / behavioral response to formalin induced pain / olfactory nerve development / response to hydrostatic pressure / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / neurotrophin receptor activity / programmed cell death involved in cell development / mechanoreceptor differentiation ...neurotrophin p75 receptor binding / behavioral response to formalin induced pain / olfactory nerve development / response to hydrostatic pressure / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / neurotrophin receptor activity / programmed cell death involved in cell development / mechanoreceptor differentiation / nerve growth factor receptor activity / neurotrophin binding / axonogenesis involved in innervation / nerve growth factor signaling pathway / nerve growth factor binding / Sertoli cell development / Retrograde neurotrophin signalling / sympathetic nervous system development / NGF-independant TRKA activation / Signalling to p38 via RIT and RIN / ARMS-mediated activation / positive regulation of programmed cell death / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of synapse assembly / PI3K/AKT activation / Frs2-mediated activation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / response to electrical stimulus / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / Signalling to RAS / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / neuron development / GPI-linked ephrin receptor activity / response to axon injury / positive regulation of GTPase activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / B cell differentiation / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / response to nutrient levels / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to nerve growth factor stimulus / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of neuron projection development / cellular response to nicotine / kinase binding / circadian rhythm / recycling endosome membrane / positive regulation of angiogenesis / neuron projection development / late endosome membrane / late endosome / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / early endosome membrane / spermatogenesis / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / learning or memory / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endosome membrane / protein phosphorylation / response to xenobiotic stimulus / axon / negative regulation of cell population proliferation / neuronal cell body / dendrite / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. ...High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Leucine rich repeat / : / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
High affinity nerve growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Banfield, M. / Robertson, A. / Allen, S. / Dando, J. / Tyler, S. / Bennett, G. / Brain, S. / Mason, G. / Holden, P. / Clarke, A. ...Banfield, M. / Robertson, A. / Allen, S. / Dando, J. / Tyler, S. / Bennett, G. / Brain, S. / Mason, G. / Holden, P. / Clarke, A. / Naylor, R. / Wilcock, G. / Brady, R. / Dawbarn, D.
引用
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of the Neurotrophin-Binding Domain of Trka, Trkb and Trkc
著者: Ultsch, M.H. / Wiesmann, C. / Simmons, L.C. / Henrich, J. / Yang, M. / Reilly, D. / Bass, S.H. / De Vos, A.M.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of Nerve Growth Factor in Complex with the Ligand-Binding Domain of the Trka Receptor
著者: Wiesmann, C. / Ultsch, M.H. / Bass, S.H. / De Vos, A.M.
履歴
登録2000年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIGH AFFINITY NERVE GROWTH FACTOR RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0142
ポリマ－13,9221
非ポリマー921
水57632
1
A: HIGH AFFINITY NERVE GROWTH FACTOR RECEPTOR
ヘテロ分子

A: HIGH AFFINITY NERVE GROWTH FACTOR RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0294
ポリマ－27,8452
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z+1/21
Buried area4770 Å2
ΔGint-42.2 kcal/mol
Surface area13900 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.854, 50.854, 107.808
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2007-

HOH

詳細IN DILUTE SOLUTION THE PROTEIN EXISTS AS A MONOMER (NOSTRAND-SWAPPING) AND IS ACTIVE. THE PROTEIN IS INACTIVE INTHE DIMERIC FORM SEEN IN THE CRYSTAL. THE MATRICES FORCONTRUCTING THE DIMER ARE GIVEN IN REMARK 350 BELOW

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要素

#1: タンパク質 HIGH AFFINITY NERVE GROWTH FACTOR RECEPTOR / TRK1 TRANSFORMING TYROSINE KINASE PROTEIN / P140-TRKA / TRK-A


分子量: 13922.378 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN, SPANS RESIDUES 285-380 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET15B / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04629, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細STRUCTURE PRESENTED IS OF A STRAND-SWAPPED DIMER. THE SECOND MONOMER IS GENERATED THROUGH ...STRUCTURE PRESENTED IS OF A STRAND-SWAPPED DIMER. THE SECOND MONOMER IS GENERATED THROUGH CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. THIS IS NOT THE BIOLOGICALLY ACTIVE FORM OF THE MOLECULE. IT IS ACTIVE ONLY IN THE NON-STRAND SWAPPED STATE.
Has protein modificationY
配列の詳細THIS ENTRY IS A SPLICE VARIANT OF THE TRKA_HUMAN (P04629) SEQUENCE IN WHICH RESIDUES 393-398 ARE NOT PRESENT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.4 %
結晶化pH: 4.7
詳細: 10 MG/ML PROTEIN + 0.1-0.3M NACL, 0.1M NA-CITRATE, PH 4.6 - 4.8
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein11
20.1 %sodium azide11
35 mMBis-Tris11
4100-300 mM12NaCl
5100 mMNa citrate12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.91
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 11819 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 23.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 43.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.233 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 99.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WWA

1wwa


解像度: 2→40 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE FOLLOWING ATOMS WERE SET TO ZERO OCCUPANCY AS THEY WERE NOT OBSERVED IN ELECTRON DENSITY, SER A:304 ATOM: OG GLN A:308 ATOMS: CD OE1 NE2 GLU: THE C-TERMINAL RESIDUE WAS NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 992 10 %
Rwork0.237 --
obs0.237 10145 99.9 %
溶媒の処理Bsol: 46.8 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.987 Å20 Å20 Å2
2---8.987 Å20 Å2
3---17.974 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数838 0 6 32 876
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.74
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.03
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.651.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.7562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2382
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1522.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 123 10 %
Rwork0.254 1109 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3GOL.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.03

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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