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万見
- PDB-1hdo: Human biliverdin IX beta reductase: NADP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hdo
タイトルHuman biliverdin IX beta reductase: NADP complex
要素BILIVERDIN IX BETA REDUCTASE
キーワードBILIVERDIN-IX BETA REDUCTASE / FOETAL METABOLISM / HAEM DEGRADATION / FLAVIN REDUCTASE / DIAPHORASE / GREEN HAEM BINDING PROTEIN / METHAEMOGLOBIN REDUCTASE / ALPHA/BETA DINUCLEOTIDE BINDING FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


FMN reductase (NADH) activity / biliverdin reductase [NAD(P)H] activity / flavin reductase (NADPH) / FMN reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / megakaryocyte differentiation / riboflavin reductase (NADPH) activity / heme catabolic process / Heme degradation ...FMN reductase (NADH) activity / biliverdin reductase [NAD(P)H] activity / flavin reductase (NADPH) / FMN reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / megakaryocyte differentiation / riboflavin reductase (NADPH) activity / heme catabolic process / Heme degradation / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Cytoprotection by HMOX1 / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NAD(P)H-binding / NAD(P)-binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Flavin reductase (NADPH)
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Pereira, P.J.B. / Macedo-Ribeiro, S. / Parraga, A. / Perez-Luque, R. / Cunningham, O. / Darcy, K. / Mantle, T.J. / Coll, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structure of Human Biliverdin Ix Beta Reductase, an Early Fetal Bilirubin Ix Producing Enzyme
著者: Pereira, P.J.B. / Macedo-Ribeiro, S. / Parraga, A. / Perez-Luque, R. / Cunningham, O. / Darcy, K. / Mantle, T.J. / Coll, M.
履歴
登録2000年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BILIVERDIN IX BETA REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8922
ポリマ－22,1481
非ポリマー7431
水6,467359
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.000, 49.200, 106.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMER

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要素

#1: タンパク質 BILIVERDIN IX BETA REDUCTASE / FLAVIN REDUCTASE (EC 1.6.99.1) / NADPH-DEPENDENT DIAPHORASE / NADPH-FLAVIN REDUCTASE / BILIVERDIN ...FLAVIN REDUCTASE (EC 1.6.99.1) / NADPH-DEPENDENT DIAPHORASE / NADPH-FLAVIN REDUCTASE / BILIVERDIN REDUCTASE B / GREEN HEME BINDING PROTEIN


分子量: 22148.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P30043, biliverdin reductase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYZES ELECTRON TRANSFER FROM REDUCED PYRIDINE NUCLEOTIDES TO FLAVINS AS WELL AS METHYLENE BLUE, ...CATALYZES ELECTRON TRANSFER FROM REDUCED PYRIDINE NUCLEOTIDES TO FLAVINS AS WELL AS METHYLENE BLUE, PYRROLOQUINOLINE QUINONE, RIBOFLAVIN, OR METHEMOGLOBIN. POSSIBLE ROLE IN PROTECTING CELLS FROM OXIDATIVE DAMAGE OR IN REGULATING IRON METABOLISM. IN THE LIVER, CONVERTS BILIVERDIN TO BILIRUBIN.
配列の詳細THE PDB ENTRY CONTAINS AN EXTRA N-TERMINAL METHIONINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 30% PEG 3350, 0.2 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5, NADP TO ADDED TO A FINAL CONCENTRATION OF 2.5 MM
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16.7 mg/mlprotein1drop
22.5 mMNADP1drop
35 %(w/v)PEG80001drop
40.03 Mammonium sulfate1drop
50.02 Msodium cacodylate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.9793
検出器日付: 1999年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→29.7 Å / Num. obs: 75534 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.15→1.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.188 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 426976

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.15→20 Å / Num. parameters: 17951 / Num. restraintsaints: 24086 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.158 4438 5.9 %RANDOM
all0.125 75463 --
obs0.124 -99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 14 / Occupancy sum hydrogen: 1492.88 / Occupancy sum non hydrogen: 1933.88
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1544 0 48 359 1951
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0294
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.08
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.089
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.078
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97/2 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.124 / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.0294
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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