[日本語] English
万見
- PDB-1hd8: Crystal structure of a deacylation-defective mutant of penicillin... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hd8
タイトルCrystal structure of a deacylation-defective mutant of penicillin-binding protein 5 at 2.3 A resolution
要素PENICILLIN-BINDING PROTEIN 5
キーワードHYDROLASE / PEPTIDOGLYCAN SYNTHESIS / PENICILLIN-BINDING PROTEIN / DD-CARBOXYPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan metabolic process / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / beta-lactamase / beta-lactamase activity / regulation of cell shape ...peptidoglycan metabolic process / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / carboxypeptidase activity / cell wall organization / beta-lactamase / beta-lactamase activity / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / cell division / protein homodimerization activity / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan synthesis regulatory factor (PBP3), Domain 2 / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase A, C-terminal / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A, N-terminal / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase ...Peptidoglycan synthesis regulatory factor (PBP3), Domain 2 / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase A, C-terminal / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein 5, C-terminal domain / Penicillin-binding protein, C-terminal domain superfamily / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A, N-terminal / Peptidase S11, D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase A / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase DacA / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase DacA
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Davies, C. / White, S.W. / Nicholas, R.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of a Deacylation-Defective Mutant of Penicillin-Binding Protein 5 at 2.3-A Resolution
著者: Davies, C. / White, S.W. / Nicholas, R.A.
#1: ジャーナル: Rev.Infect.Dis. / 年: 1988
タイトル: Relations between Beta-Lactamases and Penicillin-Binding Proteins: Beta-Lactamase Activity of Penicillin-Binding Protein 5 from Escherichia Coli
著者: Nicholas, R.A. / Strominger, J.L.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1984
タイトル: An Amino Acid Substitution that Blocks the Deacylation Step in the Enzyme Mechanism of Penicillin-Binding Protein 5 of Escherichia Coli
著者: Broome-Smith, J. / Spratt, B.G.
履歴
登録2000年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PENICILLIN-BINDING PROTEIN 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8991
ポリマ－39,8991
非ポリマー00
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.830, 50.830, 140.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質 PENICILLIN-BINDING PROTEIN 5


分子量: 39899.152 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 遺伝子: DACA / プラスミド: PBR322 / 遺伝子 (発現宿主): DACA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC1061
参照: UniProt: P04287, UniProt: P0AEB2*PLUS, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION GLY105ASP TO PRODUCE SPBP 5', THE LAST 17 AMINO ACIDS WERE REMOVED BY ...CHAIN A ENGINEERED MUTATION GLY105ASP TO PRODUCE SPBP 5', THE LAST 17 AMINO ACIDS WERE REMOVED BY DELETION OF THEIR RESPECTIVE CODONS, BUT AN ADDITIONAL SIX AMINO ACIDS (GDPVID) WERE INTRODUCED AT THE C TERMINUS DUE TO READ-THROUGH TO THE STOP CODON. NONE OF THESE NON-NATIVE RESIDUES ARE VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THE FIRST 29 AMINO ACIDS OF THE PROTEIN ENCODED BY THE OPEN READING FRAME REPRESENT THE SIGNAL SEQUENCE, WHICH IS REMOVED DURING MATURATION AND TRANSPORT TO THE PERIPLASMIC SPACE AND IS NOT PRESENT IN THIS CONSTRUCT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 %
結晶化pH: 7
詳細: 20% POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 50 MM TRIS PH 7.0, 0.2 % SODIUM AZIDE
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 %PEG40001reservoir
250 mMTris-HCl1reservoir
30.2 %1reservoirNaN3

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: NONIUS FR391 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→22.4 Å / Num. obs: 17239 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 2.52 % / Biso Wilson estimate: 28.41 Å2 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.294 / % possible all: 85.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 43406 / Rmerge(I) obs: 0.069

-
解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→15 Å / SU B: 8.6 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.372 / ESU R Free: 0.284 / 詳細: XPLOR USED IN EARLY STAGES OF REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1693 10 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.207 17184 95.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2606 0 0 145 2751
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0430.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0740.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.6422
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.5413
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.8642
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.923
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02440.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1480.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1910.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2570.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1870.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor9.87
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor22.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 17208 / Rfactor all: 0.207 / Rfactor obs: 0.196 / Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg24.73
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg2.552

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る