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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hd7 | ||||||
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タイトル | A Second Divalent Metal Ion in the Active Site of a New Crystal Form of Human Apurinic/Apyridinimic Endonuclease, Ape1, and its Implications for the Catalytic Mechanism | ||||||
![]() | DNA-(APURINIC OR APYRIMIDINIC SITE) LYASE | ||||||
![]() | DNA REPAIR / ENDONUCLEASE / APE1 / HAP1 / REF-1 | ||||||
機能・相同性 | ![]() Resolution of Abasic Sites (AP sites) / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / site-specific endodeoxyribonuclease activity, specific for altered base / DNA-(abasic site) binding / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / double-stranded telomeric DNA binding / phosphodiesterase I activity / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity ...Resolution of Abasic Sites (AP sites) / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / site-specific endodeoxyribonuclease activity, specific for altered base / DNA-(abasic site) binding / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / double-stranded telomeric DNA binding / phosphodiesterase I activity / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / phosphoric diester hydrolase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / uracil DNA N-glycosylase activity / DNA catabolic process / 3'-5'-DNA exonuclease activity / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / regulation of mRNA stability / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / base-excision repair, gap-filling / cell redox homeostasis / DNA endonuclease activity / base-excision repair / chromatin DNA binding / transcription corepressor activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / regulation of apoptotic process / DNA recombination / endonuclease activity / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / oxidoreductase activity / ribosome / nuclear speck / DNA repair / centrosome / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Beernink, P.T. / Segelke, B.W. / Rupp, B. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Two Divalent Metal Ions in the Active Site of a New Crystal Form of Human Apurinic/Apyrimidinic Endonuclease, Ape1: Implications for the Catalytic Mechanism 著者: Beernink, P.T. / Segelke, B.W. / Hadi, M.Z. / Erzberger, J.P. / Wilson III, D.M. / Rupp, B. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 73.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 54 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 417 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 425 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 15.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 23.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35606.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P27695, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase |
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#2: 化合物 | ChemComp-PB / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | ENDONUCLEOLYTIC CLEAVAGE NEAR APURINIC OR APYRIMIDINIC SITES TO PRODUCTS WITH 5'-PHOSPHATE. REPAIRS ...ENDONUCLEO |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 4.5 詳細: 0.1M NAOAC PH 4.6, 25% PEG 4K, 1 MM PB(II)OAC, 10-12 MG/ML PROTEIN. | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 4.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年3月15日 / 詳細: DUAL CRYSTAL MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.2398 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 34905 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 29.68 Å2 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 6.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.95→2.01 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.2 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 91465 / Rmerge(I) obs: 0.074 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.471 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: TO BE PUBLISHED 解像度: 1.95→25 Å / SU B: 3.7 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.16
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原子変位パラメータ | Biso mean: 37.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→25 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.205 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |