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- PDB-1hd2: Human peroxiredoxin 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hd2
タイトルHuman peroxiredoxin 5
要素PEROXIREDOXIN 5 RESIDUES 54-214
キーワードANTIOXIDANT ENZYME / PEROXIREDOXIN / THIOREDOXIN PEROXIDASE / THIOREDOXIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxynitrite reductase activity / reactive nitrogen species metabolic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of oxidoreductase activity / NADPH oxidation / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / RNA polymerase III transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species ...peroxynitrite reductase activity / reactive nitrogen species metabolic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of oxidoreductase activity / NADPH oxidation / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / RNA polymerase III transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / antioxidant activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / peroxisomal matrix / positive regulation of collagen biosynthetic process / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / peroxidase activity / cellular response to reactive oxygen species / peroxisome / cellular response to oxidative stress / cytoplasmic vesicle / response to oxidative stress / mitochondrial matrix / inflammatory response / intracellular membrane-bounded organelle / signaling receptor binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peroxiredoxin-5-like / Redoxin / Redoxin / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZOIC ACID / BROMIDE ION / Peroxiredoxin-5, mitochondrial / Peroxiredoxin-5, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Declercq, J.P. / Evrard, C.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of Human Peroxiredoxin 5, a Novel Type of Mammalian Peroxiredoxin at 1.5 A Resolution.
著者: Declercq, J.P. / Evrard, C. / Clippe, A. / Stricht, D.V. / Bernard, A. / Knoops, B.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Cloning and Characterization of Aoeb166, a Novel Mammalian Antioxidant Enzyme of the Peroxiredoxin Family
著者: Knoops, B. / Clippe, A. / Bogard, C. / Arsalane, K. / Wattiez, R. / Hermans, C. / Duconseille, E. / Falmagne, P. / Bernard, A.
履歴
登録2000年11月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42020年3月4日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly ...pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly.details ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: KABSCH AND SANDER
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: KABSCH AND SANDER

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEROXIREDOXIN 5 RESIDUES 54-214
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4417
ポリマ－16,9201
非ポリマー5226
水3,981221
1
A: PEROXIREDOXIN 5 RESIDUES 54-214
ヘテロ分子

A: PEROXIREDOXIN 5 RESIDUES 54-214
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,88214
ポリマ－33,8392
非ポリマー1,04312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area3310 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.607, 66.607, 123.327
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2057-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PEROXIREDOXIN 5 RESIDUES 54-214 / PRDX5 / PRXV / AOEB166 / PMP20 / ARC1


分子量: 16919.514 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 54-214 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞内の位置: MITOCHONDRIA-CYTOSOL-PEROXISOME / 遺伝子: PRDX5, AOEB166, PMP20, ARC1 / 器官: LUNG / Organelle: MITOCHONDRIA-CYTOSOL-PEROXISOME / プラスミド: PQE-30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q9UKX4, UniProt: P30044*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID / 安息香酸


分子量: 122.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#3: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.5 %
結晶化pH: 5.3
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM CITRATE BUFFER PH 5.3, 0.2 M POTASSIUM SODIUM TARTRATE, 1 MM DTT, 0.02 % (W/V) SODIUM AZIDE
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
21.6 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoir
40.2 Mpotassium/sodium tartrate1reservoir
50.001 M1,4-dithio-DL-threitol1reservoir
60.02 %(w/v)sodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.1,0.9175,0.9169,0.855
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
20.91751
30.91691
40.8551
反射解像度: 1.5→16 Å / Num. obs: 45181 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 1.5→1.72 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.246 / Mean I/σ(I) obs: 7 / Rsym value: 0.246 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 384543

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→16 Å / Num. parameters: 12850 / Num. restraintsaints: 15197 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 0.037
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1645 2256 5 %RANDOM
all0.1332 45181 --
obs0.1325 -100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2
Refine analyzeNum. disordered residues: 2 / Occupancy sum hydrogen: 1059 / Occupancy sum non hydrogen: 1424.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1190 0 14 221 1425
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0281
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.075
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.075
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.043
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.058
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.103
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.1325
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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