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- PDB-1hcu: alpha-1,2-mannosidase from Trichoderma reesei -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hcu
タイトルalpha-1,2-mannosidase from Trichoderma reesei
要素ALPHA-1,2-MANNOSIDASE
キーワードGLYCOSYLATION / GLYCOSYL HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / : / ERAD pathway / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase family 47 / Seven-hairpin glycosidases / Glycosyl hydrolase family 47 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-1,2-Mannosidase
類似検索 - 構成要素
生物種TRICHODERMA REESEI (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Van Petegem, F. / Contreras, H. / Contreras, R. / Van Beeumen, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Trichoderma Reesei Alpha-1,2-Mannosidase: Structural Basis for the Cleavage of Four Consecutive Mannose Residues
著者: Van Petegem, F. / Contreras, H. / Contreras, R. / Van Beeumen, J.
履歴
登録2001年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-1,2-MANNOSIDASE
B: ALPHA-1,2-MANNOSIDASE
C: ALPHA-1,2-MANNOSIDASE
D: ALPHA-1,2-MANNOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,81118
ポリマ－217,4384
非ポリマー2,37214
水19,7081094
1
A: ALPHA-1,2-MANNOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0635
ポリマ－54,3601
非ポリマー7044
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ALPHA-1,2-MANNOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0635
ポリマ－54,3601
非ポリマー7044
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: ALPHA-1,2-MANNOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8424
ポリマ－54,3601
非ポリマー4823
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: ALPHA-1,2-MANNOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8424
ポリマ－54,3601
非ポリマー4823
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.201, 106.836, 101.388
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.97622, 0.21303, 0.04015), (-0.21542, 0.93256, 0.28971), (0.02427, -0.29147, 0.95627)-8.98176, 61.13692, 43.2628
2given(-0.97617, -0.21358, -0.03833), (0.21676, -0.96789, -0.12728), (-0.00992, -0.13255, 0.99113)43.84169, 57.47837, 43.67975
3given(0.99993, 0.00556, 0.01061), (0.00677, -0.99298, -0.1181), (0.00987, 0.11816, -0.99295)18.78967, 58.71406, 99.9332

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要素

#1: タンパク質
ALPHA-1,2-MANNOSIDASE / 1 / 2-A-D-MANNOSIDASE


分子量: 54359.609 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) TRICHODERMA REESEI (菌類) / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類)
参照: UniProt: Q9P8T8, mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1094 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.102 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.22 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 10MG/ML PROTEIN IN 0.1M TRIS-CL PH 7.5 MIX 2 MICROLITER OF PROTEIN SOLUTION WITH 2 MICROLITER OF WELL SOLUTION IN A HANGING DROP EXPERIMENT. THE WELL CONTAINS 0.1M NA-ACETATE PH 4.0, 12% PEG 35000, 0.3M CACL2
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
325 mM1dropNaCl
40.1 Msodium acetate1reservoir
50.3 M1reservoirCaCl2
612.5 %(w/v)PEG350001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→20 Å / Num. obs: 73996 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.94 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 20.01
反射 シェル解像度: 2.37→2.45 Å / 冗長度: 4.14 % / Rmerge(I) obs: 0.214 / Mean I/σ(I) obs: 4.915 / % possible all: 95.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 818429
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DL2

1dl2


解像度: 2.37→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD USING AMPLITUDES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2323 3683 5 %RANDOM
Rwork0.1772 ---
obs0.1772 73042 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.35 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.94 Å20 Å2-5.79 Å2
2--0.71 Å20 Å2
3---3.23 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14846 0 144 1094 16084
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.9562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.7962
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.6812.5
LS精密化 シェル解像度: 2.37→2.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 565 4.8 %
Rwork0.204 11242 -
obs--96.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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