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万見
- PDB-1hci: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ROD DOMAIN OF ALPHA-ACTININ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hci
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ROD DOMAIN OF ALPHA-ACTININ
要素ALPHA-ACTININ 2
キーワードTRIPLE-HELIX COILED COIL / CONTRACTILE PROTEIN / MUSCLE / Z-LINE / ACTIN-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface ...actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface / LIM domain binding / microspike assembly / positive regulation of potassium ion transport / muscle cell development / focal adhesion assembly / Striated Muscle Contraction / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cardiac muscle cell development / Nephrin family interactions / structural constituent of muscle / cortical actin cytoskeleton / sarcomere organization / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / pseudopodium / negative regulation of potassium ion transport / Long-term potentiation / postsynaptic density, intracellular component / titin binding / cytoskeletal protein binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / nuclear receptor coactivator activity / platelet alpha granule lumen / filopodium / cell projection / protein localization to plasma membrane / regulation of membrane potential / actin filament / postsynaptic density membrane / Z disc / actin filament binding / integrin binding / Platelet degranulation / cell junction / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / dendritic spine / cytoskeleton / cell adhesion / protein domain specific binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / calcium ion binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ylanne, J. / Scheffzek, K. / Young, P. / Saraste, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of the Alpha-Actinin Rod Reveals an Extensive Torsional Twist
著者: Ylanne, J. / Scheffzek, K. / Young, P. / Saraste, M.
履歴
登録2001年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-ACTININ 2
B: ALPHA-ACTININ 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,4232
ポリマ－112,4232
非ポリマー00
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.280, 103.280, 218.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

-
要素

#1: タンパク質 ALPHA-ACTININ 2 / ALPHA ACTININ SKELETAL MUSCLE ISOFORM 2 / F-ACTIN CROSS LINKING PROTEIN


分子量: 56211.324 Da / 分子数: 2
断片: SPECTRIN-LIKE REPEATS 1,2,3, AND 4 - AMINO ACIDS 274 - 746
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: SKELETAL MUSCLE / プラスミド: PET 8C / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35609
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PDB CONTAINS N-TERM GLY SER SER FROM THE VECTOR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 80.3 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 0.9 M (NH4)2SO4, 0.1 M TRISHCL PH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17-10 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
31 mMdithiothreitol1drop
40.9 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→82.78 Å / Num. obs: 63392 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.45 % / Biso Wilson estimate: 21.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 1.78 % / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 2.28 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. measured all: 155820
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QUU

1quu


解像度: 2.8→82.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3989928.9 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKEHOOD USING AMPLITUDES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.295 6335 10 %RANDOM
Rwork0.27 ---
obs0.27 63392 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.9267 Å2 / ksol: 0.367476 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 71.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.57 Å217.48 Å20 Å2
2--16.57 Å20 Å2
3----33.14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.59 Å0.52 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.78 Å0.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→82.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7884 0 0 16 7900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.468 1058 10 %
Rwork0.448 9522 -
obs--98.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAMCNS_TOPPAR:PROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAMCNS_TOPPAR:WATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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