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- PDB-1h89: CRYSTAL STRUCTURE OF TERNARY PROTEIN-DNA COMPLEX2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h89
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TERNARY PROTEIN-DNA COMPLEX2
要素
  • CAAT/ENHANCER BINDING PROTEIN BETA
  • DNA(5'-(*CP*CP*AP*GP*TP*CP*CP*GP*TP*TP*AP* AP*GP*GP*AP*TP*TP*GP*CP*GP*CP*CP*AP*CP*AP*T)-3')
  • DNA(5'-(*GP*AP*TP*GP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*AP* AP*TP*CP*CP*TP*TP*AP*AP*CP*GP*GP*AP*CP*TP*G)-3')
  • MYB PROTO-ONCOGENE PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / TRANSCRIPTION REGULATION / BZIP / PROTO-ONCOGENE / MYB / C-MYB / C/EBP / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


C/EBP complex / granuloma formation / regulation of odontoblast differentiation / CHOP-C/EBP complex / positive regulation of sodium-dependent phosphate transport / positive regulation of testosterone secretion / positive regulation of biomineral tissue development / myeloid cell development / positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / integrated stress response signaling ...C/EBP complex / granuloma formation / regulation of odontoblast differentiation / CHOP-C/EBP complex / positive regulation of sodium-dependent phosphate transport / positive regulation of testosterone secretion / positive regulation of biomineral tissue development / myeloid cell development / positive regulation of hepatic stellate cell proliferation / integrated stress response signaling / T-helper 1 cell activation / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / hepatocyte proliferation / positive regulation of hepatic stellate cell activation / positive regulation of transforming growth factor beta production / ATF4 activates genes in response to endoplasmic reticulum stress / regulation of osteoclast differentiation / embryonic digestive tract development / stem cell division / mammary gland epithelial cell differentiation / myeloid cell differentiation / condensed chromosome, centromeric region / regulation of dendritic cell differentiation / cellular response to interleukin-6 / regulation of interleukin-6 production / WD40-repeat domain binding / mammary gland epithelial cell proliferation / histone acetyltransferase binding / positive regulation of interleukin-4 production / regulation of cell differentiation / ubiquitin-like protein ligase binding / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / Transcriptional Regulation by VENTX / homeostasis of number of cells / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of collagen biosynthetic process / embryonic placenta development / positive regulation of fat cell differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of osteoblast differentiation / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / brown fat cell differentiation / negative regulation of T cell proliferation / ovarian follicle development / positive regulation of glial cell proliferation / spleen development / response to endoplasmic reticulum stress / B cell differentiation / thymus development / cellular response to leukemia inhibitory factor / acute-phase response / liver regeneration / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / neuron differentiation / chromatin DNA binding / kinase binding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear matrix / histone deacetylase binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of inflammatory response / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RNA polymerase II transcription regulator complex / calcium ion transport / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of cold-induced thermogenesis / mitotic cell cycle / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / transcription by RNA polymerase II / response to lipopolysaccharide / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / defense response to bacterium / inflammatory response / immune response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / CCAAT/enhancer-binding protein, chordates / Transcription regulator Wos2-domain / LMSTEN motif / C-myb, C-terminal / C-myb, C-terminal / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. ...: / CCAAT/enhancer-binding protein, chordates / Transcription regulator Wos2-domain / LMSTEN motif / C-myb, C-terminal / C-myb, C-terminal / Basic region leucine zipper / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain superfamily / Basic-leucine zipper domain / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeodomain-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / DNA / DNA (> 10) / Transcriptional activator Myb / CCAAT/enhancer-binding protein beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Tahirov, T.H. / Ogata, K.
引用
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Crystals of Ternary Protein-DNA Complexes Composed of DNA-Binding Domains C-Myb or V-Myb, C/Ebpalpha or C/Ebpbeta and Tom-1A Promoter Fragment
著者: Tahirov, T.H. / Inoue, T. / Sasaki, M. / Shiina, M. / Kimura, K. / Sato, K. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Kamiya, N. / Ogata, K.
#2: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structures of C-Myb DNA-Binding Domain in Free State: An Evidence for Binding of Na+ and Comparison with Solution Structure Runt Domain, Cbfbeta and the C/Ebpbeta bZIP Region
著者: Tahirov, T.H. / Morii, H. / Uedaira, H. / Sasaki, M. / Sarai, A. / Adachi, S. / Park, S.Y. / Kamiya, N. / Ogata, K.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: Structural Analyses of DNA Recognition by the Aml1/ Runx-1 Runt Domain and its Allosteric Control by Cbfbeta
著者: Tahirov, T.H. / Inoue-Bungo, T. / Morii, H. / Fujikawa, A. / Sasaki, M. / Kimura, K. / Shiina, M. / Sato, K. / Kumasaka, T. / Yamamoto, M. / Ishii, S. / Ogata, K.
履歴
登録2001年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation ...Data collection / Experimental preparation / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAAT/ENHANCER BINDING PROTEIN BETA
B: CAAT/ENHANCER BINDING PROTEIN BETA
C: MYB PROTO-ONCOGENE PROTEIN
D: DNA(5'-(*GP*AP*TP*GP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*AP* AP*TP*CP*CP*TP*TP*AP*AP*CP*GP*GP*AP*CP*TP*G)-3')
E: DNA(5'-(*CP*CP*AP*GP*TP*CP*CP*GP*TP*TP*AP* AP*GP*GP*AP*TP*TP*GP*CP*GP*CP*CP*AP*CP*AP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8747
ポリマ－50,7955
非ポリマー782
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.684, 73.383, 161.699
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細OF C/EBP BETA AND MONOMER OF MYB PROTO- ONCOGENE PROTEINBOUND TO A DUPLEX DNA FRAGMENTFOR THE HETERO-ASSEMBLY DESCRIBED BY REMARK 350 THE

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 CAAT/ENHANCER BINDING PROTEIN BETA / C/EBP BETA / NFIL-6


分子量: 7823.048 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 273-336 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: BZIP DOMAIN / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PAR2156 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P17676
#2: タンパク質 MYB PROTO-ONCOGENE PROTEIN / C-MYB


分子量: 19173.074 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-193 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DNA BINDING DOMAIN / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PAR2156 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: GENP: CAA26552, UniProt: P06876*PLUS

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DNA鎖 , 2種, 2分子 DE

#3: DNA鎖 DNA(5'-(*GP*AP*TP*GP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*AP* AP*TP*CP*CP*TP*TP*AP*AP*CP*GP*GP*AP*CP*TP*G)-3')


分子量: 8028.177 Da / 分子数: 1 / 断片: FRAGMENT FROM TOM-1A PROMOTER / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 DNA(5'-(*CP*CP*AP*GP*TP*CP*CP*GP*TP*TP*AP* AP*GP*GP*AP*TP*TP*GP*CP*GP*CP*CP*AP*CP*AP*T)-3')


分子量: 7948.129 Da / 分子数: 1 / 断片: FRAGMENT FROM TOM-1A PROMOTER / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 2種, 125分子

#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CHAIN C ENGINEERED MUTATION LYS35MET, ARG36GLY C/EBP BETA IS IMPORTANT TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR IN ...CHAIN C ENGINEERED MUTATION LYS35MET, ARG36GLY C/EBP BETA IS IMPORTANT TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR IN THE REGULATION OF GENES INVOLVED IN IMMUNE AND INFLAMMATORY RESPONSES. SPECIFICALL
配列の詳細LYS 35 WAS REPLACED BY MET AND ARG 36 WAS REPLACED BY GLY BECAUSE OF EXPRESSION IN ESCHERICHIA COLI.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.5 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M KCL, 0.05 MGSO4, 4% V/V MPD, 6% V/V GLYCEROL, 0.05 M NA HEPES PH 7.0 AT 24 DEGREES C
結晶化
*PLUS
温度: 297 K / pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Tahirov, T.H., (2001) Acta Crystallogr.,Sect.D, 57, 1655.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMdithiothreitol1droppH6.8
210 %DNA1dropexcess
36.5-7.5 mg/mlprotein1drop
40.1 M1reservoirKCl
50.005 M1reservoirMgSO4
60.05 Msodium HEPES1reservoirpH7.0
74 %(v/v)MPD1reservoir
86 %(v/v)glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1.04
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20 Å / Num. obs: 27451 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.496 % / Biso Wilson estimate: 67 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 27.5043
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.162 / Rsym value: 0.397 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.45 Å / 最低解像度: 20 Å / Observed criterion σ(I): 0 / Num. measured all: 205777 / Rmerge(I) obs: 0.072

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H88

1h88


解像度: 2.45→19.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 979672.69 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. ATOMS C, O, N, CA AND CB ARE HARMONICALLY RESTRAINED DURING REFINEMENT WITH HARMONIC RESTRAINT CONSTANT OF 100
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1339 4.9 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 27319 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.0889 Å2 / ksol: 0.292803 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.16 Å20 Å20 Å2
2--6.54 Å20 Å2
3----18.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.38 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.71 Å0.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2080 1060 2 123 3265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.14
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.931.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it12.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it14.782.5
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 213 5.4 %
Rwork0.422 3725 -
obs--85.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.12
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.14

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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