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万見
- PDB-1h6v: Mammalian thioredoxin reductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h6v
タイトルMammalian thioredoxin reductase
要素THIOREDOXIN REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PYRIDINE NUCLEOTIDE-DISULFIDE OXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


selenate reductase activity / halogen metabolic process / Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / benzene-containing compound metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Detoxification of Reactive Oxygen Species / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / cellular response to hyperoxia / TP53 Regulates Metabolic Genes ...selenate reductase activity / halogen metabolic process / Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / benzene-containing compound metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Detoxification of Reactive Oxygen Species / NADPH peroxidase / NADPH peroxidase activity / cellular response to hyperoxia / TP53 Regulates Metabolic Genes / NADPH oxidation / mercury ion binding / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / selenocysteine metabolic process / thioredoxin-disulfide reductase / response to selenium ion / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / mesoderm formation / response to axon injury / response to hyperoxia / gastrulation / cellular response to copper ion / FAD binding / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / cell population proliferation / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / neuronal cell body / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / FAD binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / FAD binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-NDP / Thioredoxin reductase 1, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sandalova, T. / Zhong, L. / Lindqvist, Y. / Holmgren, A. / Schneider, G.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Three-Dimensional Structure of a Mammalian Thioredoxin Reductase: Implication for Mechanism and Evolution of a Selenocysteine Dependent Enzyme
著者: Sandalova, T. / Zhong, L. / Lindqvist, Y. / Holmgren, A. / Schneider, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Purification, Crystallization and Preliminarycrystallographic Data for Rat Cytosolic Selenocysteine 498 - Cysteine Mutant Thioredoxin Reductase
著者: Zhong, L. / Persson, K. / Sandalova, T. / Schneider, G. / Holmgren, A.
履歴
登録2001年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN REDUCTASE
B: THIOREDOXIN REDUCTASE
C: THIOREDOXIN REDUCTASE
D: THIOREDOXIN REDUCTASE
E: THIOREDOXIN REDUCTASE
F: THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,06418
ポリマ－327,8786
非ポリマー9,18612
水1629
1
A: THIOREDOXIN REDUCTASE
B: THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,3556
ポリマ－109,2932
非ポリマー3,0624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: THIOREDOXIN REDUCTASE
D: THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,3556
ポリマ－109,2932
非ポリマー3,0624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
E: THIOREDOXIN REDUCTASE
F: THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,3556
ポリマ－109,2932
非ポリマー3,0624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.920, 140.464, 170.832
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.574136, -0.81876, -0.000551), (-0.818756, 0.574132, 0.003328), (-0.002409, 0.002362, -0.999994)22.216, 11.037, 271.048
2given(-0.357321, -0.923981, -0.136313), (0.923651, -0.371232, 0.09516), (-0.138529, -0.091903, 0.986085)22.729, 27.48, 59.201
3given(0.961212, -0.239856, 0.136163), (-0.229693, -0.969436, -0.08623), (0.152684, 0.05161, -0.986926)-13.447, 9.338, 211.873
4given(-0.441708, 0.894327, 0.071221), (0.897158, 0.44037, 0.034371), (-0.000625, 0.079079, -0.996868)18.319, -17.455, 155.05099
5given(-0.469996, 0.879989, -0.068722), (-0.87986, -0.473284, -0.042995), (-0.07036, 0.040258, 0.996709)25.657, -13.668, 116.038

-
要素

#1: タンパク質
THIOREDOXIN REDUCTASE


分子量: 54646.305 Da / 分子数: 6 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 細胞株: PC-12 / プラスミド: PET-3D TRXRU498C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O89049, EC: 1.6.4.5
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B, C, D, E, F ENGINEERED MUTATION SECYS498CYS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.65 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 20% PEG 8000 IN 50MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 5.0 AND 2MM OF NADP+
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Zhong, L., (2000) Acta Crystallogr.,Sect.D, 56, 1191.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 60 mg/ml / 一般名: enzyme

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.104
検出器検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.104 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 69351 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 77.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 212337
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GRA

1gra


解像度: 3→30 Å / SU B: 20.412 / SU ML: 0.385 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.486 / 詳細: CHAINS A, B, E, AND F ARE BETTER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26295 3441 5 %RANDOM
Rwork0.22357 ---
obs0.22555 65887 92.41 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22514 0 552 9 23075
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d1.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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