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- PDB-1h6t: Internalin B: crystal structure of fused N-terminal domains. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h6t
タイトルInternalin B: crystal structure of fused N-terminal domains.
要素INTERNALIN B
キーワードCELL ADHESION / LEUCINE RICH REPEAT / IG-LIKE DOMAIN / EF-HAND DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan-based cell wall / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / heparin binding / lipid binding / cell surface / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal ...GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / Immunoglobulin-like - #1220 / : / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Internalin B / Internalin B
類似検索 - 構成要素
生物種LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Schubert, W.-D. / Gobel, G. / Diepholz, M. / Darji, A. / Kloer, D. / Hain, T. / Chakraborty, T. / Wehland, J. / Domann, E. / Heinz, D.W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Internalins from the human pathogen Listeria monocytogenes combine three distinct folds into a contiguous internalin domain.
著者: Schubert, W.D. / Gobel, G. / Diepholz, M. / Darji, A. / Kloer, D. / Hain, T. / Chakraborty, T. / Wehland, J. / Domann, E. / Heinz, D.W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Internalins from the Human Pathogen Listeria Monocytogenes Combine Three Distinct Folds Into a Contiguous Internalin Domain
著者: Schubert, W.-D. / Gobel, G. / Diepholz, M. / Darji, A. / Kloer, D. / Hain, T. / Chakraborty, T. / Wehland, J. / Domann, E. / Heinz, D.W.
履歴
登録2001年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Other
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / diffrn_source / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_y_n / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERNALIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3961
ポリマ－32,3961
非ポリマー00
水8,557475
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)32.953, 72.818, 115.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 INTERNALIN B


分子量: 32395.943 Da / 分子数: 1 / 断片: LRR DOMAIN, RESIDUES 36-321 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
株: EGD (SEROVAR 1/2A) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P25147, UniProt: P0DQD2*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 475 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIVE N-TERMINAL RESIDUES (GLY PRO LEU GLY SER)WERE INTRODUCED AS PART OF THE CLONING STRATEGY ...THE FIVE N-TERMINAL RESIDUES (GLY PRO LEU GLY SER)WERE INTRODUCED AS PART OF THE CLONING STRATEGY (PRESCISSION PROTEASE CLEAVAGE SEQUENCE).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5
詳細: 0.2M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM ACETATE, PH 5.0, 13% W/V PEG 4000, 6% V/V 2-METHYL-2,4-PENTANDIOL, T=20C, PROTEIN CONC.=10 MG/ML
結晶化
*PLUS
手法: sparse matrix method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 %(w/v)PEG400011
25 %(v/v)MPD11
30.1 Msodium acetate11
40.22 Mammonium acetate11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU AFC-5 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月10日 / 詳細: OSMIC CONFOCAL MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→61 Å / Num. obs: 37671 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 7.42 / % possible all: 91.2
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 67222 / % possible obs: 93.2 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1D0B

1d0b


解像度: 1.6→62 Å / SU B: 2.22 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.11
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 1730 5 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs-37124 95.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2283 0 0 475 2758
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.182 / Rfactor Rfree: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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