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万見
- PDB-1h6k: nuclear Cap Binding Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h6k
タイトルnuclear Cap Binding Complex
要素
  • 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN
  • CBP80
キーワードNUCLEAR PROTEIN / M7G CAP / CAP-BINDING-COMPLEX / RNP DOMAIN / MIF4G DOMAIN / RNA MATURATION / RNA EXPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of RNA binding / snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / histone mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / mRNA metabolic process / positive regulation of RNA export from nucleus / positive regulation of mRNA 3'-end processing / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs ...positive regulation of RNA binding / snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / histone mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / mRNA metabolic process / positive regulation of RNA export from nucleus / positive regulation of mRNA 3'-end processing / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs / snRNA binding / RNA cap binding / alternative mRNA splicing, via spliceosome / primary miRNA processing / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / regulation of mRNA processing / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / RNA 7-methylguanosine cap binding / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / mRNA 3'-end processing / mRNA cis splicing, via spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA catabolic process / RNA Polymerase II Transcription Termination / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / regulation of translational initiation / FGFR2 alternative splicing / Signaling by FGFR2 IIIa TM / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / spliceosomal complex assembly / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / 7-methylguanosine mRNA capping / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / mRNA export from nucleus / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA transcription by RNA polymerase II / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / snRNP Assembly / positive regulation of cell growth / defense response to virus / molecular adaptor activity / ciliary basal body / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) ...MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear cap-binding protein subunit 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Mazza, C. / Ohno, M. / Segref, A. / Mattaj, I.W. / Cusack, S.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of the Human Nuclear CAP Binding Complex
著者: Mazza, C. / Ohno, M. / Segref, A. / Mattaj, I.W. / Cusack, S.
履歴
登録2001年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_detector.type
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CBP80
B: CBP80
C: CBP80
X: 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN
Y: 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN
Z: 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,3356
ポリマ－298,3356
非ポリマー00
水30,8061710
1
A: CBP80
X: 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4452
ポリマ－99,4452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CBP80
Y: 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4452
ポリマ－99,4452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: CBP80
Z: 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4452
ポリマ－99,4452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.527, 161.480, 303.291
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999969, -0.004966, 0.00601), (-0.007794, -0.654022, 0.756435), (0.000174, -0.756459, -0.654041)25.145, 73.829, 39.572
2given(0.999969, -0.004966, 0.00601), (-0.007794, -0.654022, 0.756435), (0.000174, -0.756459, -0.654041)25.145, 73.829, 39.572
3given(0.999927, -0.006696, 0.010008), (-0.006708, 0.380447, 0.924778), (-0.01, -0.924778, 0.380374)12.824, 25.168, 46.259
4given(0.999927, -0.006696, 0.010008), (-0.006708, 0.380447, 0.924778), (-0.01, -0.924778, 0.380374)12.824, 25.168, 46.259

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要素

#1: タンパク質 CBP80 / NCBP 80 KDA SUBUNIT / CBP80


分子量: 87942.930 Da / 分子数: 3 / 断片: MIF4G DOMAIN / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: EXPRESSION IN INSECT CELLS / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q09161
#2: タンパク質 20 KDA NUCLEAR CAP BINDING PROTEIN / CBP20 / NCBP 20 KDA SUBUNIT


分子量: 11501.983 Da / 分子数: 3 / 断片: RNP DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRSETA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P52298
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1710 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B, C ENGINEERED MUTATION ALA479SER BINDS TO 5'CAPPED MRNA. AND INVOLVED IN MEDIATING U ...CHAIN A, B, C ENGINEERED MUTATION ALA479SER BINDS TO 5'CAPPED MRNA. AND INVOLVED IN MEDIATING U SNRNA EXPORT FROM THE NUCLEUS.
配列の詳細RESIDUES 1-19 AND 671-684 FROM CBP80 (CHAINS A,B,C) HAVE BEEN REMOVED BY TRYPSIN RESIDUES 1-21, 78 ...RESIDUES 1-19 AND 671-684 FROM CBP80 (CHAINS A,B,C) HAVE BEEN REMOVED BY TRYPSIN RESIDUES 1-21, 78 AND 121-156 FROM CBP20 (CHAINS X,Y,Z) HAVE BEEN REMOVED BY TRYPSIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.8 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: SEE REFERENCES, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
250-100 mMmagnesium formate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 208094 / % possible obs: 83.1 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.363 / % possible all: 40.7
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 730893
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 40.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 4.815 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 2157 1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 205458 83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19805 0 0 1710 21515
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02120304
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0451.94827512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.23053
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.211296
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.51844
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2450.526
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.581.512161
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.124219785
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.63338143
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7744.57727
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.331 90
Rwork0.265 7488
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.071
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.051 Å / Num. reflection obs: 7488

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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