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万見
- PDB-1h6g: alpha-catenin M-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h6g
タイトルalpha-catenin M-domain
要素ALPHA-1 CATENIN
キーワードCELL ADHESION / ALPHA-CATENIN / ADHESION MODULATION / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding / flotillin complex / negative regulation of cell motility / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / catenin complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / Adherens junctions interactions / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / establishment or maintenance of cell polarity / smoothened signaling pathway / Myogenesis / odontogenesis of dentin-containing tooth / intercalated disc / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / neuroblast proliferation / RHO GTPases activate IQGAPs / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / acrosomal vesicle / VEGFR2 mediated vascular permeability / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / cell-cell adhesion / beta-catenin binding / response to estrogen / male gonad development / actin filament binding / cell-cell junction / protein localization / actin cytoskeleton / cell migration / cell junction / lamellipodium / cell adhesion / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / structural molecule activity / RNA binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yang, J. / Dokurno, P. / Tonks, N.K. / Barford, D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of the M-Fragment of Alpha-Catenin: Implications for Modulation of Cell Adhesion.
著者: Yang, J. / Dokurno, P. / Tonks, N.K. / Barford, D.
履歴
登録2001年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月10日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-1 CATENIN
B: ALPHA-1 CATENIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9956
ポリマ－57,7612
非ポリマー2344
水7,080393
1
A: ALPHA-1 CATENIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0744
ポリマ－28,8811
非ポリマー1943
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ALPHA-1 CATENIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9212
ポリマ－28,8811
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.863, 85.703, 75.481
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-1 CATENIN / CADHERIN-ASSOCIATED PROTEIN / ALPHA E-CATENIN


分子量: 28880.719 Da / 分子数: 2 / 断片: M-FRAGMENT, RESIDUES 377-632 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET28M / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P35221
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 30 % (V/V) MPD, 0.1 M SODIUM ACETETE BUFFER, PH 4.6, 20 MM CALCIUM CHLORIDE
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 %MPD1reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoir
320 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488
検出器タイプ: ADSC IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 27803 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / Rmerge(I) obs: 0.205 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 171946
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→24.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 11930144.31 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1370 5.1 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 27080 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 87.3308 Å2 / ksol: 0.330463 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.42 Å20 Å2-1.23 Å2
2--0.82 Å20 Å2
3---5.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→24.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3792 0 11 393 4196
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.12
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.591.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.922.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 242 5.4 %
Rwork0.21 4244 -
obs--98.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4MPD.PARAMMPD.TOPOLOGY
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0145
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.51
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.12
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.29 / Rfactor Rwork: 0.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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