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万見
- PDB-1h6a: Reduced Precursor Form of Glucose-Fructose Oxidoreductase from Zy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h6a
タイトルReduced Precursor Form of Glucose-Fructose Oxidoreductase from Zymomonas mobilis
要素PRECURSOR FORM OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
キーワードPROTEIN TRANSLOCATION / PERIPLASMIC OXIDOREDUCTASE / SIGNAL PEPTIDE / LIGAND BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-fructose oxidoreductase / sorbitol biosynthetic process / glucose-fructose oxidoreductase activity / periplasmic space / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-fructose oxidoreductase, bacterial / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence ...Glucose-fructose oxidoreductase, bacterial / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Glucose--fructose oxidoreductase / Glucose--fructose oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種ZYMOMONAS MOBILIS (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Nurizzo, D. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Crystal Structures of the Precursor Form of Glucose-Fructose Oxidoreductase from Zymomonas Mobilis and its Complexes with Bound Ligands(,)
著者: Nurizzo, D. / Halbig, D. / Sprenger, G. / Baker, E.N.
履歴
登録2001年6月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRECURSOR FORM OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
B: PRECURSOR FORM OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,1764
ポリマ－94,6852
非ポリマー1,4912
水5,368298
1
A: PRECURSOR FORM OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
B: PRECURSOR FORM OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子

A: PRECURSOR FORM OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
B: PRECURSOR FORM OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,3528
ポリマ－189,3704
非ポリマー2,9824
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.896, 93.060, 115.486
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PRECURSOR FORM OF GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE


分子量: 47342.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NADP / 由来: (組換発現) ZYMOMONAS MOBILIS (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P75002, UniProt: Q07982*PLUS, glucose-fructose oxidoreductase
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細MATURE FORM OF GLUCOSE FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 12% PEG6000, 210MM AMMONIUM SULFATE, 20% GLYCEROL, 100MM K-SUCCINATE PH6.5, pH 6.50
結晶化
*PLUS
pH: 6.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
240 mMMES/KOH1droppH6.4
312 %PEG60001reservoir
420 %glycerol1reservoir
5210 mMammonium sulfate1reservoir
6100 mMpotassium succinate1reservoirpH5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: DOUBLE FOCUSING MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→15 Å / Num. obs: 31238 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 55.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.63 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.385 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 15 Å / Rmerge(I) obs: 0.12
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % possible obs: 97.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OFG

1ofg


解像度: 2.5→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 1690356.53 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 931 3 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 31045 97.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.2207 Å2 / ksol: 0.340513 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.51 Å20 Å20 Å2
2--1.73 Å20 Å2
3---15.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5920 0 96 298 6314
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.582.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 147 2.9 %
Rwork0.302 5008 -
obs--98.6 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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